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- PDB-3u2w: Crystal Structure of Human Glycogenin-1 (GYG1) complexed with man... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u2w
タイトルCrystal Structure of Human Glycogenin-1 (GYG1) complexed with manganese and glucose or a glucal species
要素Glycogenin-1
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / glycosyltransferase / glycogen biosynthesis / glycosylation / glucal
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / Myoclonic epilepsy of Lafora ...Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / lysosomal lumen / manganese ion binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / 1,5-anhydro-D-arabino-hex-1-enitol / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Froese, D.S. / Krysztofinska, E. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Oppermann, U. / Yue, W.W. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Conformational plasticity of glycogenin and its maltosaccharide substrate during glycogen biogenesis.
著者: Chaikuad, A. / Froese, D.S. / Berridge, G. / von Delft, F. / Oppermann, U. / Yue, W.W.
履歴
登録2011年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22012年1月11日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogenin-1
B: Glycogenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,90812
ポリマ－59,1912
非ポリマー1,71710
水9,080504
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area20280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.290, 80.180, 69.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glycogenin-1 / GN-1 / GN1


分子量: 29595.639 Da / 分子数: 2 / 断片: glycogenin (residues 1-262) / 変異: Y195F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GYG, GYG1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2 / 参照: UniProt: P46976, glycogenin glucosyltransferase

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糖 , 2種, 3分子

#5: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-LCN / 1,5-anhydro-D-arabino-hex-1-enitol / 1-デオキシ-1,2-ジデヒドロ-β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide / 分子量: 162.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H10O5

-
非ポリマー , 4種, 511分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M Li2(SO4), 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年5月24日
放射モノクロメーター: Flat graphite crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→22.78 Å / Num. all: 58119 / Num. obs: 58070 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.68→1.77 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 8458 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3Q4S

3q4s


解像度: 1.68→22.585 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 3.496 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19041 2946 5.1 %RANDOM
Rwork0.15705 ---
obs0.15876 55123 99.91 %-
all-58119 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.672 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å20 Å2-0.72 Å2
2--1.43 Å20 Å2
3----0.87 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.186 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→22.585 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4067 0 105 504 4676
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224365
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4991.9735968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97436965
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1345536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65624.225187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.88515683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2481517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02880
LS精密化 シェル解像度: 1.68→1.724 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.47 216 -
Rwork0.422 3964 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.539-0.00520.22140.8361-0.02041.77440.034-0.084-0.0210.0018-0.0088-0.0327-0.00820.077-0.02520.0051-0.0066-0.00850.01320.00830.017634.76443.573857.6129
23.0914-0.4369-1.24881.65820.30281.97960.10180.1859-0.0166-0.2187-0.11310.2712-0.0892-0.57880.01140.06740.0112-0.02990.19870.00410.085114.59675.935157.4097
31.22970.44980.47761.4942-0.16811.88250.02760.0323-0.0925-0.01060.01590.00260.1358-0.0782-0.04350.0104-0.00740.00070.0089-0.00970.025221.1828-7.15823.3279
40.73530.5821.35390.61991.26774.7663-0.1780.03930.2685-0.0856-0.0810.1503-0.7004-0.33960.25890.16840.0125-0.02060.11780.05330.167122.238412.719925.1156
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 189
2X-RAY DIFFRACTION2A190 - 262
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 189
4X-RAY DIFFRACTION4B190 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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