[日本語] English
万見
- PDB-3u1v: X-ray Structure of De Novo design cysteine esterase FR29, Northea... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u1v
タイトルX-ray Structure of De Novo design cysteine esterase FR29, Northeast Structural Genomics Consortium Target OR52
要素De Novo design cysteine esterase FR29
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / FR29 / De Novo design
機能・相同性Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / HUPs / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.797 Å
データ登録者Kuzin, A. / Su, M. / Vorobiev, S.M. / Seetharaman, J. / Patel, D. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Richter, F. / Everett, J.K. / Acton, T.B. ...Kuzin, A. / Su, M. / Vorobiev, S.M. / Seetharaman, J. / Patel, D. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Richter, F. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Baker, D. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: Computational design of catalytic dyads and oxyanion holes for ester hydrolysis.
著者: Richter, F. / Blomberg, R. / Khare, S.D. / Kiss, G. / Kuzin, A.P. / Smith, A.J. / Gallaher, J. / Pianowski, Z. / Helgeson, R.C. / Grjasnow, A. / Xiao, R. / Seetharaman, J. / Su, M. / ...著者: Richter, F. / Blomberg, R. / Khare, S.D. / Kiss, G. / Kuzin, A.P. / Smith, A.J. / Gallaher, J. / Pianowski, Z. / Helgeson, R.C. / Grjasnow, A. / Xiao, R. / Seetharaman, J. / Su, M. / Vorobiev, S. / Lew, S. / Forouhar, F. / Kornhaber, G.J. / Hunt, J.F. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Houk, K.N. / Hilvert, D. / Baker, D.
履歴
登録2011年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: De Novo design cysteine esterase FR29
B: De Novo design cysteine esterase FR29
C: De Novo design cysteine esterase FR29
D: De Novo design cysteine esterase FR29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,3884
ポリマ－155,3884
非ポリマー00
水57632
1
A: De Novo design cysteine esterase FR29
C: De Novo design cysteine esterase FR29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6942
ポリマ－77,6942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4100 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area28030 Å2
手法PISA
2
B: De Novo design cysteine esterase FR29
D: De Novo design cysteine esterase FR29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6942
ポリマ－77,6942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4050 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.750, 100.764, 188.225
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細dimer,78.47 kD,93.2%

-
要素

#1: タンパク質
De Novo design cysteine esterase FR29


分子量: 38846.918 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: macrobatch uder oil / pH: 5.6
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution:0.17M NH4Acetate, 0.085 M Na3Citrate, PEG 4000 25%, Glycerol 15%, macrobatch uder oil, temperature 293KK

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.797→50 Å / Num. obs: 46680 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 18.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3FHJ

3fhj


解像度: 2.797→42.822 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.85 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2899 2116 4.99 %
Rwork0.2137 --
obs0.2175 42365 90.74 %
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.474 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.7648 Å2-0 Å2-0 Å2
2---8.362 Å20 Å2
3----9.4027 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.797→42.822 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9936 0 0 32 9968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910127
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16713702
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2213830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741540
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051757
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7965-2.86150.3848860.32321771X-RAY DIFFRACTION61
2.8615-2.93310.4326980.28781962X-RAY DIFFRACTION67
2.9331-3.01240.32761100.26872174X-RAY DIFFRACTION75
3.0124-3.1010.33071340.22962378X-RAY DIFFRACTION81
3.101-3.20110.30771500.22692486X-RAY DIFFRACTION86
3.2011-3.31540.28771500.22612726X-RAY DIFFRACTION94
3.3154-3.44810.30711200.23562915X-RAY DIFFRACTION98
3.4481-3.6050.33511610.23672899X-RAY DIFFRACTION99
3.605-3.79490.31851480.22022936X-RAY DIFFRACTION100
3.7949-4.03250.26841450.18632949X-RAY DIFFRACTION100
4.0325-4.34360.25331530.18692949X-RAY DIFFRACTION100
4.3436-4.78020.26061520.16492978X-RAY DIFFRACTION100
4.7802-5.47070.25921580.18262985X-RAY DIFFRACTION100
5.4707-6.88790.30811700.23293016X-RAY DIFFRACTION100
6.8879-42.82690.24881810.21583125X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 72.7875 Å / Origin y: 63.2837 Å / Origin z: 44.9955 Å
111213212223313233
T-0.0136 Å2-0.026 Å20.016 Å2--0.0491 Å20.0238 Å2--0.0015 Å2
L-0.0191 °2-0.014 °2-0.024 °2-0.0347 °20.0226 °2--0.0339 °2
S-0.0951 Å °0.021 Å °0.0345 Å °-0.0424 Å °0.0524 Å °0.0112 Å °-0.0657 Å °0.0155 Å °-0.0068 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る