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- PDB-1d2r: 2.9 A CRYSTAL STRUCTURE OF LIGAND-FREE TRYPTOPHANYL-TRNA SYNTHETA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d2r
タイトル2.9 A CRYSTAL STRUCTURE OF LIGAND-FREE TRYPTOPHANYL-TRNA SYNTHETASE: DOMAIN MOVEMENTS FRAGMENT THE ADENINE NUCLEOTIDE BINDING SITE.
要素PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
キーワードLIGASE / CLASS I TRNA SYNTHETASE / AARS / INDUCED FIT / TRPRS
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan-tRNA ligase, bacterial-type / : / Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs ...Tryptophan-tRNA ligase, bacterial-type / : / Tryptophan-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tryptophan--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ilyin, V.A. / Carter Jr., C.W.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2000
タイトル: 2.9 A crystal structure of ligand-free tryptophanyl-tRNA synthetase: domain movements fragment the adenine nucleotide binding site.
著者: Ilyin, V.A. / Temple, B. / Hu, M. / Li, G. / Yin, Y. / Vachette, P. / Carter Jr., C.W.
履歴
登録1999年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
B: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
C: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
D: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
E: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
F: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,5076
ポリマ－220,5076
非ポリマー00
水00
1
A: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
D: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5022
ポリマ－73,5022
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area27560 Å2
手法PISA
2
B: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
E: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5022
ポリマ－73,5022
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area27610 Å2
手法PISA
3
C: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)
F: PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5022
ポリマ－73,5022
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area27610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.760, 91.660, 156.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (TRYPTOPHANYL TRNA SYNTHETASE) / TRPRS


分子量: 36751.090 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P00953, tryptophan-tRNA ligase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.76 %
結晶化温度: 315 K / 手法: microdialysis / pH: 6.8
詳細: 2.0 M K2HPO4 , pH 6.8, MICRODIALYSIS, temperature 315K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
濃度: 2.0 M / 一般名: potassium phosphate

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→18 Å / Num. obs: 38244 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 45.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091
反射
*PLUS
% possible obs: 75 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RSREFモデル構築
MICEモデル構築
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
RSREF位相決定
MICE位相決定
精密化解像度: 2.9→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2395488.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1929 5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 38244 74.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.32 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.88 Å20 Å214.23 Å2
2---7.04 Å20 Å2
3----2.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.41 Å
Luzzati d res low-10 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15480 0 0 0 15480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.572.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 201 4.6 %
Rwork0.344 4172 -
obs--51.2 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PA / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.25 / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 49.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.327 / % reflection Rfree: 4.6 % / Rfactor Rwork: 0.344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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