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- PDB-3to6: Crystal structure of yeast Esa1 HAT domain complexed with H4K16Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3to6
タイトルCrystal structure of yeast Esa1 HAT domain complexed with H4K16CoA bisubstrate inhibitor
要素
  • Histone H4
  • Histone acetyltransferase ESA1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / acetyltransferase / autoacetylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / HATs acetylate histones / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / RNA polymerase I upstream activating factor complex / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression ...DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / HATs acetylate histones / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / RNA polymerase I upstream activating factor complex / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / DNA-templated transcription elongation / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / histone H4 acetyltransferase activity / rDNA heterochromatin formation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein-lysine-acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / histone acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 ...N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Histone-fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOXYMETHYL COENZYME *A / Histone H4 / Histone acetyltransferase ESA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yuan, H. / Ding, E.C. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: MYST protein acetyltransferase activity requires active site lysine autoacetylation.
著者: Yuan, H. / Rossetto, D. / Mellert, H. / Dang, W. / Srinivasan, M. / Johnson, J. / Hodawadekar, S. / Ding, E.C. / Speicher, K. / Abshiru, N. / Perry, R. / Wu, J. / Yang, C. / Zheng, Y.G. / ...著者: Yuan, H. / Rossetto, D. / Mellert, H. / Dang, W. / Srinivasan, M. / Johnson, J. / Hodawadekar, S. / Ding, E.C. / Speicher, K. / Abshiru, N. / Perry, R. / Wu, J. / Yang, C. / Zheng, Y.G. / Speicher, D.W. / Thibault, P. / Verreault, A. / Johnson, F.B. / Berger, S.L. / Sternglanz, R. / McMahon, S.B. / Cote, J. / Marmorstein, R.
履歴
登録2011年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase ESA1
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3053
ポリマ－34,4802
非ポリマー8261
水4,252236
1
A: Histone acetyltransferase ESA1
B: Histone H4
ヘテロ分子

A: Histone acetyltransferase ESA1
B: Histone H4
ヘテロ分子

A: Histone acetyltransferase ESA1
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,9169
ポリマ－103,4396
非ポリマー2,4773
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area10070 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area41110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.282, 183.282, 183.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase ESA1


分子量: 33153.070 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 160-435 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ESA1, YOR244W, O5257 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08649, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 / K16CoA bisubstrate inhibitor


分子量: 1326.638 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 12-23 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02309
#3: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M sodium cacodylate, 1.6 M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月11日
放射モノクロメーター: Double silicon(111) crystal monochromator with cryogenically-cooled first crystal and sagittally-bent second crystal horizontally-focusing at 3.3:1 demagnification
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 30856 / Num. obs: 30856 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 42.1 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 42.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 40.4 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 12.1 / Num. unique all: 1511 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MJA

1mja


解像度: 2.1→33.463 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0.19 / 位相誤差: 21.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 1547 5.03 %RANDOM
Rwork0.1886 ---
obs0.1908 30737 99.69 %-
all-30737 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.654 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→33.463 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2346 0 51 236 2633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1673358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.059980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.018418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.16740.27481150.19412622X-RAY DIFFRACTION100
2.1674-2.24480.25931410.17742596X-RAY DIFFRACTION100
2.2448-2.33470.22771380.18652632X-RAY DIFFRACTION100
2.3347-2.44090.20171330.1892614X-RAY DIFFRACTION100
2.4409-2.56960.23971400.18492632X-RAY DIFFRACTION100
2.5696-2.73050.23511330.1952631X-RAY DIFFRACTION100
2.7305-2.94120.24841400.20182638X-RAY DIFFRACTION100
2.9412-3.2370.25241540.19422627X-RAY DIFFRACTION100
3.237-3.70480.2261570.18112667X-RAY DIFFRACTION100
3.7048-4.66570.18221530.1572692X-RAY DIFFRACTION100
4.6657-33.46680.27231430.22262839X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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