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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fy7 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST ESA1 HISTONE ACETYLTRANSFERASE DOMAIN COMPLEXED WITH COENZYME A | ||||||
![]() | ESA1 HISTONE ACETYLTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / HISTONE ACETYLTRANSFERASE / coenzyme A | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / DNA-templated transcription elongation / histone H4 acetyltransferase activity / rDNA heterochromatin formation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks ...DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / DNA-templated transcription elongation / histone H4 acetyltransferase activity / rDNA heterochromatin formation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein-lysine-acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / nucleosome / regulation of cell cycle / DNA repair / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Yan, Y. / Barlev, N.A. / Haley, R.H. / Berger, S.L. / Marmorstein, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of yeast Esa1 suggests a unified mechanism for catalysis and substrate binding by histone acetyltransferases. 著者: Yan, Y. / Barlev, N.A. / Haley, R.H. / Berger, S.L. / Marmorstein, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 75.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 56.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 450.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 455.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 12.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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3 | ![]()
| x 6||||||||||
単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer of yeast Esa1 HAT domain bound to coenzyme-A. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33372.414 Da / 分子数: 1 / 断片: ACETYLTRANSFERASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PRSETA / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-NA / |
#3: 化合物 | ChemComp-COA / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.03 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: amonium phosphate, cacodylate,, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月26日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. all: 34558 / Num. obs: 34558 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 35.9 % / Biso Wilson estimate: 29.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 48.6 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.272 / Num. unique all: 3413 / % possible all: 99.8 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 1241495 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.8 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: CNS Library / 詳細: maximum likelihood target using amplitudes
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
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拘束条件 |
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