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- PDB-3tnv: Acylphosphatase with thermophilic surface and mesophilic core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tnv
タイトルAcylphosphatase with thermophilic surface and mesophilic core
要素Acylphosphatase
キーワードHYDROLASE / Alpha and beta proteins / STABILITY / AMYLOID / PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acylphosphatase / acylphosphatase activity / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits ...Acylphosphatase signature 2. / Acylphosphatase / Acylphosphatase signature 1. / Acylphosphatase, conserved site / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / Acylphosphatase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits - #100 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Acylphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Yu, T.H. / Chan, C.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Protein surface is a preferred site for thermostability engineering
著者: Yu, T.H. / Wong, K.B.
履歴
登録2011年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acylphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4662
ポリマ－10,3711
非ポリマー951
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.087, 44.438, 30.813
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Acylphosphatase / Acylphosphate phosphohydrolase


分子量: 10370.921 Da / 分子数: 1 / 変異: A6V, L8Y, M23T, A27G, V32L, A46G, L58M, A62L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT-3 / 遺伝子: acyP, PH0305.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84142, acylphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.42 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.2M Sodium citrate tribasic dehydrate, 20% w/v PEG 3350 , pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年5月11日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→15.86 Å / Num. all: 9923 / Num. obs: 9923 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.4 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.6-1.691100
1.69-1.791100
1.91-2.071100
2.07-2.261100
2.26-2.531100
2.53-2.921100
2.92-3.581100
3.58-5.06197

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHENIX(phenix.automr)モデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1W2I

1w2i


解像度: 1.6→15.858 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 15.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.167 990 9.99 %Random
Rwork0.1463 ---
all0.1485 9923 --
obs0.1485 9907 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.04 Å / VDWプローブ半径: 0.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 73.581 Å2 / ksol: 0.474 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1255 Å2-0 Å21.7703 Å2
2---0.6408 Å2-0 Å2
3---0.5153 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→15.858 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数724 0 5 139 868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.951023
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.016288
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071102
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004134
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.6001-1.68430.25331400.23141266
1.6843-1.78970.21411400.16021265
1.7897-1.92770.17371420.13931275
1.9277-2.12130.18211390.14261259
2.1213-2.42730.15211420.14511266
2.4273-3.05460.17071420.14521286
3.0546-15.85830.14031450.13331300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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