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- PDB-3t4a: Structure of a truncated form of Staphylococcal Complement Inhibi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t4a
タイトルStructure of a truncated form of Staphylococcal Complement Inhibitor B bound to human C3c at 3.4 Angstrom resolution
要素
  • Complement C3 beta chain
  • Complement C3c alpha' chain fragment 1
  • Complement C3c alpha' chain fragment 2
  • Fibrinogen-binding protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Age-related macular degeneration / Cleavage on pair of basic residues / Complement alternate pathway / Complement pathway / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Hemolytic uremic syndrome / Immunity / Inflammatory response / Innate immunity / Phosphoprotein / Secreted / Thioester bond
機能・相同性
機能・相同性情報


C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment ...C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement receptor mediated signaling pathway / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / Post-translational protein phosphorylation / fatty acid metabolic process / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / blood microparticle / secretory granule lumen / G alpha (i) signalling events / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Staphylococcal complement inhibitor SCIN / Staphylococcal complement inhibitor SCIN / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 ...Staphylococcal complement inhibitor SCIN / Staphylococcal complement inhibitor SCIN / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / N-terminal domain of TfIIb / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Other non-globular / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Single Sheet / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Staphylococcal complement inhibitor / Complement C3 / Staphylococcal complement inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Garcia, B.L. / Geisbrecht, B.V. / Summers, B.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Diversity in the C3b Convertase Contact Residues and Tertiary Structures of the Staphylococcal Complement Inhibitor (SCIN) Protein Family.
著者: Garcia, B.L. / Summers, B.J. / Lin, Z. / Ramyar, K.X. / Ricklin, D. / Kamath, D.V. / Fu, Z.Q. / Lambris, J.D. / Geisbrecht, B.V.
履歴
登録2011年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月18日Group: Database references
改定 1.22013年5月22日Group: Refinement description
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3 beta chain
B: Complement C3c alpha' chain fragment 1
C: Complement C3c alpha' chain fragment 2
D: Complement C3 beta chain
E: Complement C3c alpha' chain fragment 1
F: Complement C3c alpha' chain fragment 2
G: Fibrinogen-binding protein
H: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,5338
ポリマ－285,5338
非ポリマー00
水00
1
A: Complement C3 beta chain
B: Complement C3c alpha' chain fragment 1
C: Complement C3c alpha' chain fragment 2
G: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,7664
ポリマ－142,7664
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Complement C3 beta chain
E: Complement C3c alpha' chain fragment 1
F: Complement C3c alpha' chain fragment 2
H: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,7664
ポリマ－142,7664
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.304, 165.436, 203.125
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Complement C3 beta chain


分子量: 71393.320 Da / 分子数: 2 / 断片: C3c beta chain, UNP residues 23-667 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Human C3 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 Complement C3c alpha' chain fragment 1


分子量: 23621.244 Da / 分子数: 2 / 断片: C3c alpha' chain fragment 1, UNP residues 749-954 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Human C3 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#3: タンパク質 Complement C3c alpha' chain fragment 2


分子量: 39537.418 Da / 分子数: 2 / 断片: C3c alpha' chain fragment 2, UNP residues 1321-1663 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Human C3 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#4: タンパク質 Fibrinogen-binding protein


分子量: 8214.452 Da / 分子数: 2 / 断片: SCIN-B, UNP residues 49-114 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: SAV1159 / プラスミド: pT7HMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99UU9, UniProt: A0A0H3JZ23*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6.5
詳細: 5mg/ml protein, 0.1M bis-Tris, 15% w/v PEG 3350, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月26日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 12.6 % / Av σ(I) over netI: 14.29 / 数: 588795 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Χ2: 1 / D res high: 3.4 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 46906 / % possible obs: 97.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.325099.510.0480.98114.1
5.817.3210010.1190.94214.3
5.085.8199.710.1361.01613.1
4.615.0898.810.120.99612.4
4.284.6198.110.1431.06612.2
4.034.2897.510.2061.05512.1
3.834.0397.210.2881.02312
3.663.8396.610.3671.00211.9
3.523.6695.610.4470.98911.8
3.43.5293.710.570.95111.4
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 46906 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / % possible all: 93.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T49

3t49


解像度: 3.4→32.71 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.34 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 1919 4.29 %
Rwork0.229 --
obs0.231 44777 92.6 %
all-46850 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 12.77 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.8108 Å2-0 Å20 Å2
2---4.6288 Å20 Å2
3---3.298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→32.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18730 0 0 0 18730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01119114
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39925880
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3817192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0892954
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073326
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.405-3.490.34991070.29372403X-RAY DIFFRACTION74
3.49-3.58430.33171330.27252846X-RAY DIFFRACTION88
3.5843-3.68960.34431310.27222960X-RAY DIFFRACTION90
3.6896-3.80850.32251360.26752961X-RAY DIFFRACTION91
3.8085-3.94450.3161300.25572945X-RAY DIFFRACTION90
3.9445-4.10210.29221320.24592980X-RAY DIFFRACTION91
4.1021-4.28840.241330.22733035X-RAY DIFFRACTION92
4.2884-4.51390.27531370.20893107X-RAY DIFFRACTION94
4.5139-4.79590.231410.19673092X-RAY DIFFRACTION95
4.7959-5.16490.22931430.19893222X-RAY DIFFRACTION97
5.1649-5.68220.26211440.21473215X-RAY DIFFRACTION97
5.6822-6.49890.23671460.23323281X-RAY DIFFRACTION98
6.4989-8.16680.28171500.21453335X-RAY DIFFRACTION99
8.1668-32.70930.23291560.21553476X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.16840.3371-0.35090.7427-0.28770.47460.00160.0051-0.0050.038-0.0849-0.07570.08640.01800.09520.0241-0.01550.176-0.03560.194626.224812.010651.5149
20.3678-0.12710.22880.1211-0.00620.19910.06150.0180.17370.03180.07580.2653-0.0178-0.0121-00.21290.07330.04520.16720.01230.29823.759842.056837.8884
30.17760.1057-0.22810.2347-0.11350.153-0.1163-0.06250.1032-0.33460.07280.0555-0.120.012200.27530.03380.01540.42570.12240.33837.861547.638115.3752
40.27960.02070.14570.29390.16810.3457-0.09710.18250.0842-0.5323-0.2863-0.34540.11540.089900.7890.03630.2920.81760.13570.593147.603234.09743.6082
50.135-0.02370.04560.1140.03690.0246-0.26970.1001-0.20920.36370.01590.3189-0.32270.1961-00.8677-0.19670.03840.92380.08190.762161.793474.55928.4471
60.2052-0.1086-0.280.75360.44280.62420.0248-0.01570.04560.03190.01750.0126-0.03050.03-00.12490.0184-0.02430.1706-0.0480.14975.257842.52677.1822
70.0733-0.11490.25990.1098-0.12240.10940.2835-0.2479-0.29920.08040.0266-0.01320.25650.21360-0.05540.34690.4135-0.0289-0.3459-0.42281.50666.523663.9163
80.28370.07290.00070.36080.21840.3458-0.10850.078-0.05160.06850.1619-0.11520.0337-0.022500.1970.0143-0.01250.1773-0.09610.207383.22849.020748.6158
90.27930.37080.01220.24530.10170.1005-0.10140.3304-0.0464-0.6275-0.02440.0294-0.18610.0389-00.6088-0.02040.02690.4884-0.09610.288985.606619.308625.7001
100.18880.07990.10620.202-0.14380.11320.0568-0.1512-0.0296-0.1918-0.12070.1275-0.04230.0965-00.713-0.0024-0.01760.55850.00950.574961.0151-11.608213.0089
110.1279-0.0408-0.05170.09770.06790.1210.1106-0.0680.0564-0.33310.04290.4329-0.08680.317400.3114-0.0482-0.01440.14610.06180.371215.5361.723124.8144
120.14450.1182-0.05250.1323-0.01220.1153-0.13810.0781-0.39680.0440.22180.062-0.2689-0.466100.3062-0.0658-0.05170.1001-0.07440.36793.3252-9.78161.4886
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:642)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 730:805)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 806:912)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain C and resid 1335:1493)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 1494:1641)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain D and resid 1:642)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain E and resid 730:765)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain E and resid 766:912)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain F and resid 1335:1500)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain F and resid 1503:1641)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain G and resid 18:85)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain H and resid 18:85)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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