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万見
- PDB-3t31: Crystal structure of sulfide:quinone oxidoreductase from Acidithi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t31
タイトルCrystal structure of sulfide:quinone oxidoreductase from Acidithiobacillus ferrooxidans in complex with decylubiquinone
要素Sulfide-quinone reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / sulfide:quinone oxidoreductase / integral monotopic membrane protein / acidithiobacillus ferrooxidans / complex with decylubiquinone
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial sulfide:quinone reductase / sulfide:quinone oxidoreductase activity / quinone binding / nucleotide binding / membrane
類似検索 - 分子機能
FAD/NAD(P)-binding domain - #100 / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DCQ / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / HYDROSULFURIC ACID / Sulfide-quinone reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Acidithiobacillus ferrooxidans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cherney, M.M. / Zhang, Y. / Solomonson, M. / Weiner, J.H. / James, M.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of sulfide:quinone oxidoreductase from Acidithiobacillus ferrooxidans: insights into sulfidotrophic respiration and detoxification.
著者: Cherney, M.M. / Zhang, Y. / Solomonson, M. / Weiner, J.H. / James, M.N.
履歴
登録2011年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2011年8月17日ID: 3KPG
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年4月3日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_special_symmetry / refine / refine_hist / reflns / reflns_shell / software / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_all / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.solvent_model_param_bsol / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.d_resolution_high / _reflns.d_resolution_low / _reflns.number_all / _reflns.observed_criterion_sigma_F / _reflns.observed_criterion_sigma_I / _reflns_shell.d_res_high / _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.percent_possible_all / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfide-quinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5155
ポリマ－47,8621
非ポリマー1,6534
水5,639313
1
A: Sulfide-quinone reductase
ヘテロ分子

A: Sulfide-quinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,03010
ポリマ－95,7242
非ポリマー3,3058
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area35060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.770, 150.770, 82.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-634-

HOH

21A-734-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Sulfide-quinone reductase


分子量: 47862.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acidithiobacillus ferrooxidans (バクテリア)
株: ATCC 23270 / DSM 14882 / NCIB 8455 / 遺伝子: AFE_1792 / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: B7JBP8, bacterial sulfide:quinone reductase
#3: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

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非ポリマー , 4種, 316分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-DCQ / 2-decyl-5,6-dimethoxy-3-methylcyclohexa-2,5-diene-1,4-dione / decylubiquinone / デシルユビキノン


分子量: 322.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H30O4
#5: 化合物 ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG 600, 0.1 M bis-tris buffer, 0.1M MgSO4, 0.4mM DDM, 2 mM decylubiquinone, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月25日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 24845 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 21.4 % / Biso Wilson estimate: 38.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 23.67
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 21.5 % / Rmerge(I) obs: 0.987 / Mean I/σ(I) obs: 4.08 / Rsym value: 0.987 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→19.91 Å / SU ML: 0.63 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 20.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 1242 5 %random
Rwork0.159 ---
obs0.161 24844 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.4 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.0104 Å20 Å20 Å2
2---3.0104 Å2-0 Å2
3---6.0208 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3225 0 112 313 3650
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1434643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0631287
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008585
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2999-2.39190.26511350.20882566X-RAY DIFFRACTION100
2.3919-2.50050.3031350.21292561X-RAY DIFFRACTION100
2.5005-2.63210.25771360.1912585X-RAY DIFFRACTION100
2.6321-2.79660.2881360.1852587X-RAY DIFFRACTION100
2.7966-3.01180.20861370.17042602X-RAY DIFFRACTION100
3.0118-3.31370.22791370.16462594X-RAY DIFFRACTION100
3.3137-3.79030.20521380.15722623X-RAY DIFFRACTION100
3.7903-4.76460.17321410.13032677X-RAY DIFFRACTION100
4.7646-19.91260.17551470.14522807X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.96290.7869-0.29142.5309-0.55540.80420.0774-0.2212-0.00430.6016-0.04440.12340.0697-0.20640.00860.2103-0.09910.04080.26820.05930.174740.9026-26.907812.3328
21.3985-0.1233-0.20611.9895-0.23580.45590.2243-0.1387-0.0530.2651-0.3452-1.2116-0.07940.4420.04890.1779-0.1042-0.12910.22860.1220.611864.7343-17.12626.2272
32.54540.56150.06672.5362-0.52890.98650.02450.16570.07-0.21710.0429-0.1390.2241-0.176-0.05770.1825-0.04590.0280.25080.03770.162945.9912-25.9416-2.519
42.02450.943-0.55183.471-0.62521.43790.0592-0.03610.2241-0.23360.14590.33050.1696-0.4663-0.03460.1368-0.02390.03050.18640.03980.203343.7633-10.3989-1.9078
51.81191.5263-2.19973.173-2.35393.5380.00210.20080.68460.59390.18150.5914-0.0193-0.5696-0.13630.3020.01740.10320.3233-0.01770.371842.353-7.311511.7376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:161)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 162:232)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 233:341)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 342:377)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 378:410)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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