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- PDB-3syc: Crystal structure of the G protein-gated inward rectifier K+ chan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3syc
タイトルCrystal structure of the G protein-gated inward rectifier K+ channel GIRK2 (Kir3.2) D228N mutant
要素G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
キーワードMETAL TRANSPORT / ion channel (イオンチャネル) / potassium channel (カリウムチャネル) / inward rectification / sodium binding (ナトリウム) / PIP2 binding (ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸) / G protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / neuronal cell body membrane / potassium ion import across plasma membrane ...G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / monoatomic ion channel complex / neuronal cell body membrane / potassium ion import across plasma membrane / potassium channel activity / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of insulin secretion / presynaptic membrane / 神経繊維 / 樹状突起 / 細胞膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.2 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Helix Hairpins - #70 / Helix Hairpins ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.2 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Helix Hairpins - #70 / Helix Hairpins / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Whorton, M.R. / MacKinnon, R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of the Mammalian GIRK2 K(+) Channel and Gating Regulation by G Proteins, PIP(2), and Sodium.
著者: Whorton, M.R. / Mackinnon, R.
履歴
登録2011年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2967
ポリマ－39,0611
非ポリマー2356
水0
1
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,18228
ポリマ－156,2444
非ポリマー93824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
Buried area26730 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area49790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.488, 86.488, 179.627
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

K

21A-502-

K

31A-503-

K

41A-504-

K

51A-505-

K

-
要素

#1: タンパク質 G protein-activated inward rectifier potassium channel 2 / GIRK-2 / Inward rectifier K(+) channel Kir3.2 / Potassium channel / inwardly rectifying subfamily J member 6


分子量: 39060.973 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 52-380 / 変異: D228N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Girk2, Kcnj6, Kcnj7, W / プラスミド: pPICZ / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): SMD1163 / 参照: UniProt: P48542
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
配列の詳細UNP P48542 S260T, I313M, AND M344L ARE NATURAL VARIANTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.39 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50 mM sodium citrate, pH 6.0, 1 M sodium nitrate, 24-26% PEG400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月2日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→42.043 Å / Num. obs: 9865 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.344 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.4-3.525.80.9319481.017199.9
3.52-3.665.80.6189731.09199.9
3.66-3.835.80.3739581.236199.9
3.83-4.035.80.2749711.3421100
4.03-4.285.70.1659711.609199.9
4.28-4.615.80.1089741.627199.9
4.61-5.085.60.0979971.66199.8
5.08-5.815.60.0849881.541199.8
5.81-7.325.50.07210071.243199.2
7.32-42.04350.04810781.062196.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
DENZOデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2E4F

2e4f


解像度: 3.41→42.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.13 / SU B: 49.323 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.481 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2705 684 6.9 %RANDOM
Rwork0.2506 ---
obs0.252 9857 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 444.6 Å2 / Biso mean: 173.3819 Å2 / Biso min: 75.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å20 Å20 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.41→42.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2366 0 6 0 2372
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222417
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4531.9463295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7875307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.85623.51194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.42515376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0661511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211789
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4861.51537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.96122465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4233880
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5924.5830
LS精密化 シェル解像度: 3.406→3.493 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 48 -
Rwork0.279 630 -
all-678 -
obs--94.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.8009 Å / Origin y: -31.2644 Å / Origin z: 53.1924 Å
111213212223313233
T0.5963 Å2-0.0208 Å20.1445 Å2-0.6798 Å20.0293 Å2--0.2823 Å2
L4.3465 °20.2569 °2-0.2872 °2-3.3709 °21.5725 °2--3.6201 °2
S-0.0912 Å °1.5893 Å °-0.2563 Å °-1.2809 Å °-0.0136 Å °-0.3223 Å °-0.5141 Å °0.1996 Å °0.1048 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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