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- PDB-3svm: Human MPP8 - human DNMT3AK47me2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3svm
タイトルHuman MPP8 - human DNMT3AK47me2 peptide
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
  • M-phase phosphoprotein 8
キーワードTRANSFERASE / epigenetics / methyl-lysine binding / Chromodomain / The dimethylated human DNMT3AK47me2 is recognized by the chromodomain of MPP8 / MPP8 chromodomain / dimethylated lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to hypoxia / : / cellular response to bisphenol A / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting ...positive regulation of cellular response to hypoxia / : / cellular response to bisphenol A / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / S-adenosylmethionine metabolic process / SUMOylation of DNA methylation proteins / XY body / response to vitamin A / cellular response to ethanol / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / lncRNA binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression, epigenetic / hepatocyte apoptotic process / catalytic complex / chromosome, centromeric region / heterochromatin / methylated histone binding / histone reader activity / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / PRC2 methylates histones and DNA / response to cocaine / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / cellular response to amino acid stimulus / response to lead ion / euchromatin / neuron differentiation / response to toxic substance / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / transcription corepressor activity / nucleosome / response to estradiol / cellular response to hypoxia / spermatogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / methylation / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
M-phase phosphoprotein 8 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Chang, Y. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: MPP8 mediates the interactions between DNA methyltransferase Dnmt3a and H3K9 methyltransferase GLP/G9a.
著者: Chang, Y. / Sun, L. / Kokura, K. / Horton, J.R. / Fukuda, M. / Espejo, A. / Izumi, V. / Koomen, J.M. / Bedford, M.T. / Zhang, X. / Shinkai, Y. / Fang, J. / Cheng, X.
履歴
登録2011年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M-phase phosphoprotein 8
P: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0502
ポリマ－9,0502
非ポリマー00
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5020 Å2
手法PISA
2
A: M-phase phosphoprotein 8
P: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

A: M-phase phosphoprotein 8
P: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1014
ポリマ－18,1014
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area8650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.090, 43.900, 90.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 M-phase phosphoprotein 8 / Two hybrid-associated protein 3 with RanBPM / Twa3


分子量: 7344.350 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 55-116 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 6xHis-SUMO tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MPHOSPH8, MPP8 / プラスミド: pXC941 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99549
#2: タンパク質・ペプチド DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / DNA MTase HsaIIIA / M.HsaIIIA


分子量: 1705.937 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 40-53 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.21 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% polyethylene glycol 1500, 20% polyethylene glycol 400 and 0.1 M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→30 Å / Num. obs: 3624 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 54.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 2.29→2.37 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3QO2

3qo2


解像度: 2.31→30 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 184 -RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 3465 90.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.75 Å20 Å20 Å2
2--16.67 Å20 Å2
3----4.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.4 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数578 0 0 24 602
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.067
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 22 -
Rwork0.316 --
obs--68.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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