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- PDB-3sr2: Crystal Structure of Human XLF-XRCC4 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sr2
タイトルCrystal Structure of Human XLF-XRCC4 Complex
要素
  • DNA repair protein XRCC4
  • Non-homologous end-joining factor 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/PROTEIN BINDING / XRCC4 / XLF / NHEJ / DNA Repair / DNA / DNA Ligases / DNA-Binding Proteins / Dimerization / Humans / Protein Structure / Quaternary / Complex / Non-Homologous End Joining (NHEJ) / DNA ligase IV / Ku / XLF-XRCC4 / Protein DNA-interaction / DNA BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / protein localization to site of double-strand break / cellular response to lithium ion / response to ionizing radiation ...FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / protein localization to site of double-strand break / cellular response to lithium ion / response to ionizing radiation / 2-LTR circle formation / T cell differentiation / response to X-ray / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / DNA polymerase binding / telomere maintenance / central nervous system development / B cell differentiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / fibrillar center / double-strand break repair / site of double-strand break / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 ...Helix hairpin bin / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Beta Complex / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC4 / Non-homologous end-joining factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9708 Å
データ登録者Hammel, M. / Classen, S. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: XRCC4 Protein Interactions with XRCC4-like Factor (XLF) Create an Extended Grooved Scaffold for DNA Ligation and Double Strand Break Repair.
著者: Hammel, M. / Rey, M. / Yu, Y. / Mani, R.S. / Classen, S. / Liu, M. / Pique, M.E. / Fang, S. / Mahaney, B.L. / Weinfeld, M. / Schriemer, D.C. / Lees-Miller, S.P. / Tainer, J.A.
履歴
登録2011年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references
改定 1.22011年9月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein XRCC4
B: DNA repair protein XRCC4
C: Non-homologous end-joining factor 1
D: Non-homologous end-joining factor 1
E: DNA repair protein XRCC4
F: DNA repair protein XRCC4
G: Non-homologous end-joining factor 1
H: Non-homologous end-joining factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,5018
ポリマ－168,5018
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNA repair protein XRCC4
B: DNA repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5132
ポリマ－32,5132
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area15150 Å2
手法PISA
3
C: Non-homologous end-joining factor 1
D: Non-homologous end-joining factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7382
ポリマ－51,7382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6700 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area23010 Å2
手法PISA
4
E: DNA repair protein XRCC4
F: DNA repair protein XRCC4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5132
ポリマ－32,5132
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area15340 Å2
手法PISA
5
G: Non-homologous end-joining factor 1
H: Non-homologous end-joining factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7382
ポリマ－51,7382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6850 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area23000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.017, 110.017, 763.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質
DNA repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 16256.343 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q13426
#2: タンパク質
Non-homologous end-joining factor 1 / Protein cernunnos / XRCC4-like factor


分子量: 25868.922 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP Residues 1-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NHEJ1, XLF / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q9H9Q4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.93 %
結晶化温度: 303.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: protein combined with equal volumes of 100 mM HEPES, pH 7.8, 13% (w/v) PEG 3350, 300 mM NaCl, 2 mM ADP, 7 mM NaF and 3 mM BeCl) and then dehydrated over 1000 ul of 19% PEG 3350, 300 mM NaCl, ...詳細: protein combined with equal volumes of 100 mM HEPES, pH 7.8, 13% (w/v) PEG 3350, 300 mM NaCl, 2 mM ADP, 7 mM NaF and 3 mM BeCl) and then dehydrated over 1000 ul of 19% PEG 3350, 300 mM NaCl, 100 mM HEPES, pH7.8 under argon., vapor diffusion, temperature 303.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→70 Å / Num. all: 26221 / Num. obs: 26221 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 23.8 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Χ2: 1.098 / Net I/σ(I): 2.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
3.9-3.9721.611431.026188.7
3.97-4.0423.812651.033199.7
4.04-4.1224.912501.034199.8
4.12-4.22513091.122199.7
4.2-4.2924.812541.046199.7
4.29-4.3924.913161.104199.7
4.39-4.524.912481.146199.7
4.5-4.6224.613011.188199.6
4.62-4.7624.813121.26199.7
4.76-4.9124.812601.341199.6
4.91-5.0924.513011.255199.5
5.09-5.2924.513151.279199.5
5.29-5.5324.313071.382199.6
5.53-5.8324.413210.83911000.912
5.83-6.1923.813360.80611000.787
6.19-6.6724.113190.817199.80.593
6.67-7.3423.513840.81811000.368
7.34-8.423.213700.893199.90.186
8.4-10.5721.814031.113198.90.103
10.57-7018.615071.4891940.067

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R9A

2r9a


解像度: 3.9708→67.436 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.5821 / SU ML: 0.92 / σ(F): 0.24 / 位相誤差: 43.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 1704 7.82 %
Rwork0.3577 --
obs0.3586 21777 86.52 %
all-26221 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40 Å2 / ksol: 0.293 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 80 Å2 / Biso mean: 80 Å2 / Biso min: 80 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-180.3722 Å2-0 Å20 Å2
2--180.3722 Å2-0 Å2
3---62.6117 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9708→67.436 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11363 0 0 0 11363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01812156
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25615672
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781779
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082000
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4674281
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.9708-4.08770.49741050.48831295140070
4.0877-4.21960.38961110.4561415152674
4.2196-4.37040.40951210.41281475159680
4.3704-4.54530.45911290.40251544167382
4.5453-4.75210.38211310.40621570170183
4.7521-5.00260.43011400.3991642178286
5.0026-5.31590.45831440.4061662180689
5.3159-5.72620.44731480.40041716186489
5.7262-6.3020.44471550.39411764191991
6.302-7.21310.40441620.37451852201495
7.2131-9.08420.3251700.3161969213998
9.0842-67.44550.25071880.26312169235799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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