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万見
- PDB-3so3: Structures of Fab-Protease Complexes Reveal a Highly Specific Non... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3so3
タイトルStructures of Fab-Protease Complexes Reveal a Highly Specific Non-Canonical Mechanism of Inhibition.
要素
  • A11 FAB heavy chain
  • A11 FAB light chain
  • Suppressor of tumorigenicity 14 protein
キーワードHYDROLASE / antibody-protein / protein-protein / protease inhibitor / disease mutation / glycoprotein / membrane / serine protease / signal-anchor / transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Schneider, E.L. / Farady, C.J. / Egea, P.F. / Goetz, D.H. / Baharuddin, A. / Craik, C.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: A reverse binding motif that contributes to specific protease inhibition by antibodies.
著者: Schneider, E.L. / Lee, M.S. / Baharuddin, A. / Goetz, D.H. / Farady, C.J. / Ward, M. / Wang, C.I. / Craik, C.S.
履歴
登録2011年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of tumorigenicity 14 protein
B: A11 FAB light chain
C: A11 FAB heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3315
ポリマ－73,8973
非ポリマー4342
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area27400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.598, 130.598, 96.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

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抗体 , 2種, 2分子 BC

#2: 抗体 A11 FAB light chain


分子量: 23627.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#3: 抗体 A11 FAB heavy chain


分子量: 23821.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Suppressor of tumorigenicity 14 protein / Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease 14 / Serine ...Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease 14 / Serine protease TADG-15 / Tumor-associated differentially-expressed gene 15 protein


分子量: 26447.689 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDASE S1 DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS14, SNC19, ST14, TADG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE / 参照: UniProt: Q9Y5Y6, matriptase
#4: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 462分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 16% PEG 3350, 0.23 M MgSO4, 0.4% isopropanol, 3% glycerol, 0.12 M AMSO4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293k, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月8日 / 詳細: KOHZU: DOUBLE CRYSTAL SI(111)
放射モノクロメーター: KOHZU: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.54181
反射解像度: 2.1→113 Å / Num. all: 56788 / Num. obs: 54872 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 54.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.863 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.932 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
StructureStudioデータ収集
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EAX

1eax


解像度: 2.1→19.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 7.365 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 2774 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.162 51934 99.7 %-
all-56788 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å2-0.27 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5106 0 29 461 5596
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0225276
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6371.9527189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9183.0038581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6495673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43223.632212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.6715794
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4381529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2798
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025913
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021077
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.2941
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.23735
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.22850
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2410.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.081.54238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2091.51379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30325389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25932288
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1744.51799
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.37835275
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 205 -
Rwork0.216 3815 -
obs--99.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.93450.10551.84961.32690.27442.58560.08550.1717-0.33140.16880.0039-0.16880.27610.175-0.0894-0.12430.0232-0.1344-0.195-0.0611-0.1561116.88522.4575.628
22.2518-0.48950.97070.9675-0.3321.7411-0.10520.14990.08630.05460.0033-0.1256-0.10270.03560.102-0.1746-0.0545-0.0774-0.1582-0.0488-0.225889.16435.69-9.697
34.1148-0.7233-2.97860.89570.63015.34940.20510.02540.6716-0.25090.0475-0.0375-1.0635-0.0498-0.25260.2011-0.059-0.047-0.06740.0105-0.141964.6154.113-24.902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 110
3X-RAY DIFFRACTION2C1 - 125
4X-RAY DIFFRACTION3B111 - 213
5X-RAY DIFFRACTION3C126 - 213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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