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万見
- PDB-3sjh: Crystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sjh
タイトルCrystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (residues 8-29) of drosophila Ciboulot and the C-terminal domain (residues 18-44) of bovine Thymosin-beta4, bound to G-actin-ATP-Latrunculin A
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Ciboulot/Thymosin beta-4 chimeric protein
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / PROTEIN BINDING / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


larval central nervous system remodeling / positive regulation of neutrophil migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / negative regulation of actin filament polymerization / cellular response to glucocorticoid stimulus / cytoskeletal motor activator activity / positive regulation of wound healing / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding ...larval central nervous system remodeling / positive regulation of neutrophil migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / negative regulation of actin filament polymerization / cellular response to glucocorticoid stimulus / cytoskeletal motor activator activity / positive regulation of wound healing / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / protein sequestering activity / regulation of cell migration / actin filament organization / filopodium / actin filament / brain development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / negative regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site ...Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN A / Ciboulot, isoform A / Thymosin beta-4 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Bos taurus (ウシ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Renault, L. / Husson, C. / Carlier, M.F. / Didry, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: How a single residue in individual beta-thymosin/WH2 domains controls their functions in actin assembly
著者: Didry, D. / Cantrelle, F.X. / Husson, C. / Roblin, P. / Moorthy, A.M. / Perez, J. / Le Clainche, C. / Hertzog, M. / Guittet, E. / Carlier, M.F. / van Heijenoort, C. / Renault, L.
履歴
登録2011年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Ciboulot/Thymosin beta-4 chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8045
ポリマ－47,8512
非ポリマー9533
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area16540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.644, 74.977, 86.393
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 3-377 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: alpha Skeletal Muscle / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Ciboulot/Thymosin beta-4 chimeric protein / Ciboulot / isoform B / EG:EG0007.11 protein / RE50273p


分子量: 5988.682 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP O97428 residues 8-29, UNP P62326 residues 18-44 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Bos taurus (ウシ)
遺伝子: cib, EG:EG0007.11, CG4944, Dmel_CG4944 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O97428, UniProt: P62326

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非ポリマー , 4種, 362分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-LAR / LATRUNCULIN A / 4-(17-HYDROXY-5,12-DIMETHYL-3-OXO-2,16-DIOXABICYCLO[13.3.1]NONADECA-4,8,10-TRIEN-17-YL)-2-THIAZOLIDINONE


分子量: 421.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H31NO5S / コメント: 毒素*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 22% PEG3350, 0.2M MgAcetate pH6.5, 0.45M Guanidine HCl, 1% Dioxane, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.75 Å / Num. obs: 44860 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 24.372 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 26.62
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.75-1.80.228.9827983350397.3
1.8-1.90.15712.23492296076100
1.9-20.10617.2340220496099.9
2-2.20.07323.42602547429100
2.2-2.40.05428.56418855168100
2.4-2.60.04732.3830177372599.9
2.6-2.80.0535.78219882724100
2.8-30.06137.12163582069100
3-3.50.05638.8224136334799.9
3.5-4.50.04743.27227423041100
4.5-60.02345.5212546160099.9
6-100.02144.22719795299.9
10-120.02342.89760114100
12-150.02340.5847681100
15-200.03232.212364890.6
200.0357.95692354.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.9 Å29.04 Å
Translation1.9 Å29.04 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SQK

1sqk


解像度: 1.75→26.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.2092 / WRfactor Rwork: 0.1777 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8859 / SU B: 4.268 / SU ML: 0.063 / SU R Cruickshank DPI: 0.1055 / SU Rfree: 0.1023 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1994 3229 7.2 %RANDOM
Rwork0.1687 ---
obs0.1709 44851 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.65 Å2 / Biso mean: 18.827 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→26.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2970 0 61 359 3390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0223106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9461.9874214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4565376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.50724.403134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.94415535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2021517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.170.2471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0212303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5011.51889
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.49623060
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.23431217
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.4154.51154
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 213 -
Rwork0.227 3019 -
all-3232 -
obs--99.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.66330.1944-0.13520.6265-0.01120.4762-0.01770.06120.021-0.00480.01980.02390.0428-0.0371-0.00220.0163-0.00450.00660.01950.00070.005353.054842.498315.3868
25.6777-5.0102-0.9518.69941.41342.7350.27690.57460.0262-0.5186-0.2209-0.1058-0.0563-0.137-0.0560.2046-0.06640.02310.25230.00570.012352.689232.0889-5.8459
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 371
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 503
3X-RAY DIFFRACTION2B12 - 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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