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- PDB-3rul: New strategy to analyze structures of glycopeptide-target complexes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rul
タイトルNew strategy to analyze structures of glycopeptide-target complexes
要素
  • Dalbavancin
  • Ubiquitin
キーワードSignaling Protein/Antibiotic / antibiotic / glycopeptide / native protein ligation / fusion / carboxymethylation of cysteine / dalbavancin / Signaling Protein-Antibiotic complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Termination of translesion DNA synthesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Iron uptake and transport
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain ...Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-METHYLUNDECANOIC ACID / alpha-D-mannopyranose / 2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranuronic acid / L(+)-TARTARIC ACID / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Economou, N.J. / Nahoum, V. / Weeks, S.D. / Grasty, K.C. / Loll, P.J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: A carrier protein strategy yields the structure of dalbavancin.
著者: Economou, N.J. / Nahoum, V. / Weeks, S.D. / Grasty, K.C. / Zentner, I.J. / Townsend, T.M. / Bhuiya, M.W. / Cocklin, S. / Loll, P.J.
履歴
登録2011年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_poly / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年12月6日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
E: Dalbavancin
F: Dalbavancin
G: Dalbavancin
H: Dalbavancin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,89625
ポリマ－40,9668
非ポリマー2,93017
水27015
1
A: Ubiquitin
E: Dalbavancin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1157
ポリマ－10,2412
非ポリマー8745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
F: Dalbavancin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1518
ポリマ－10,2412
非ポリマー9096
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitin
G: Dalbavancin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8155
ポリマ－10,2412
非ポリマー5743
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ubiquitin
H: Dalbavancin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8155
ポリマ－10,2412
非ポリマー5743
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.300, 86.250, 107.190
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42
13
23
33
43
14
24
34
44
15
25
35
45
16
26
36
46
17
27

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and resseq 1:16
211chain B and resseq 1:16
311chain C and resseq 1:16
411chain D and resseq 3:15
112chain A and resseq 17:24
212chain B and resseq 17:24
312chain C and resseq 17:24
412chain D and resseq 17:24
113chain A and resseq 26:32
213chain B and resseq 26:32
313chain C and resseq 26:32
413chain D and resseq 26:32
114chain A and resseq 34:39
214chain B and resseq 34:39
314chain C and resseq 34:39
414chain D and resseq 34:39
115chain A and resseq 41:71
215chain B and resseq 41:71
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415chain D and resseq 41:71
116chain A and resseq 74:77
216chain B and resseq 74:77
316chain C and resseq 74:77
416chain D and resseq 74:77
117chain F and resseq 1:7
217chain G and resseq 1:7

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.042641, 0.332348, 0.942193), (0.337421, -0.892431, 0.299524), (0.940388, 0.305143, -0.150195)-43.871399, 0.666808, 48.018398
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3given(0.804344, -0.593734, -0.022592), (0.59049, 0.803015, -0.080544), (0.065963, 0.051444, 0.996495)-51.0173, 28.845301, 9.31183
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7given(0.016811, 0.311385, 0.950135), (0.309728, -0.905148, 0.291161), (0.950677, 0.289389, -0.111661)-44.9533, -0.066506, 47.7626
8given(0.27034, 0.339946, 0.900751), (-0.248269, -0.879331, 0.406374), (0.930204, -0.333488, -0.15332)-25.796499, -39.091301, 6.83843
9given(0.823752, -0.565994, -0.032909), (0.562263, 0.823013, -0.08069), (0.072754, 0.047965, 0.996196)-49.475601, 30.0385, 8.74839
10given(0.04006, 0.301969, 0.952476), (0.306461, -0.911012, 0.275934), (0.95104, 0.280842, -0.129036)-44.083, 0.298121, 48.352299
11given(0.290098, 0.313157, 0.90431), (-0.275433, -0.877641, 0.392279), (0.916504, -0.362876, -0.168348)-26.6199, -38.732101, 6.45786
12given(0.809319, -0.587332, -0.006598), (0.585279, 0.807336, -0.075205), (0.049498, 0.057004, 0.997146)-50.599701, 29.1301, 9.37592
13given(0.034601, 0.32427, 0.945332), (0.32184, -0.899124, 0.296639), (0.946162, 0.293981, -0.135474)-44.241798, 0.113244, 48.200699
14given(0.278826, 0.334245, 0.900298), (-0.243291, -0.882309, 0.402915), (0.929013, -0.331377, -0.164692)-25.948601, -39.225899, 7.1527
15given(0.796158, -0.60508, 0.00341), (0.602643, 0.79242, -0.094301), (0.054357, 0.077134, 0.995538)-51.5462, 28.389601, 10.4575
16given(0.160661, 0.316142, 0.935009), (0.285563, -0.921689, 0.26257), (0.944797, 0.224819, -0.238358)-41.0406, 0.181438, 51.958302
17given(0.319211, 0.261264, 0.910959), (-0.31404, -0.877774, 0.36179), (0.894138, -0.401564, -0.198147)-29.0989, -37.470699, 6.05066
18given(0.8237, -0.563748, 0.060886), (0.56702, 0.818448, -0.092904), (0.002543, 0.111048, 0.993812)-50.802299, 29.8839, 12.6486
19given(0.804225, -0.59197, 0.052853), (0.594302, 0.800239, -0.080135), (0.005143, 0.095857, 0.995382)-52.039398, 27.682501, 11.7917

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8952.293 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質・ペプチド
Dalbavancin


分子量: 1289.175 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成

-
糖 , 2種, 8分子

#5: 糖
ChemComp-N1L / 2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranuronic acid / 2-amino-2-deoxy-beta-D-glucuronic acid / 2-amino-2-deoxy-D-glucuronic acid / 2-amino-2-deoxy-glucuronic acid


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 193.155 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H11NO6
識別子タイププログラム
b-D-GlcpANIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#6: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 24分子

#3: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-M12 / 10-METHYLUNDECANOIC ACID / 10-メチルウンデカン酸


分子量: 200.318 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細DALBAVANCIN IS A TETRACYCLIC LIPOGLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE ...DALBAVANCIN IS A TETRACYCLIC LIPOGLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE CONFIGURATION D-D-L-D-D-L-L. IT IS FURTHER GLYCOSYLATED BY MONSACCHARIDES 2-AMINO-2-DEOXY-BETA- D-GLUCOPYRANURONIC ACIDRISTOSAMINE AND D-MANNOSE AND HAS FATTY ACID METHYLUNDECANOIC ACID. HERE, DALBAVANCIN IS REPRESENTED BY GROUPING TOGETHER THE SEQUENCE (SEQRES) AND THE THREE LIGANDS (HET) MAN, N1L, AND M12. GROUP: 1 NAME: DALBAVANCIN CHAIN: E, F, G, H COMPONENT_1: PEPTIDE LIKE SEQUENCE RESIDUES 1 TO 7 COMPONENT_2: SUGAR (2-AMINO-2-DEOXY-BETA-D-GLUCOPYRANURONIC ACID) COMPONENT_3: SUGAR (ALPHA-D-MANNOSE) COMPONENT_4: METHYLUNDECANOIC ACID DESCRIPTION: DALBAVANCIN IS A TETRACYCLIC LIPOGLYCOPEPTIDE, GLYCOSYLATED BY A MONOSACCHARIDE ON RESIDUE 4 (RESIDUE 8), AND A MONOSACCHARIDE ON RESIDUE 7 (RESIDUE 9) AND HAS FATTY ACID METHYLUNDECANOIC ACID (RESIDUE 10).
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THESE RESIDUES ARE LIGATED NON-RECOMBINANTLY WITH NATIVE PROTEIN LIGATION ...THE AUTHORS STATE THAT THESE RESIDUES ARE LIGATED NON-RECOMBINANTLY WITH NATIVE PROTEIN LIGATION AFTER PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 24% PEG3350, 0.2M ammonium tartrate, 0.015M CYMAL-7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9537 Å
検出器日付: 2010年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→19.6 Å / Num. all: 17703 / Num. obs: 16489 / % possible obs: 93.14 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 50.76 Å2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.6 Å19.65 Å
Translation2.6 Å19.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ANJ

3anj


解像度: 2.5→19.603 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 31.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2774 907 5.14 %
Rwork0.2428 --
obs0.2445 17635 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.82 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.8954 Å20 Å2-0 Å2
2--40.7618 Å20 Å2
3----18.8663 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.603 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2856 0 189 15 3060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2854236
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.911268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008536
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
13C126X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
14D100X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
21A61X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B61X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.023
23C61X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
24D61X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
31A55X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B55X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
33C55X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
34D55X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.027
41A43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
43C43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
44D43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
51A252X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52B252X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
53C252X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
54D252X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.027
61A30X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62B30X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
63C30X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
64D30X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
71F84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
72G84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.088
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.65630.37711580.32072710X-RAY DIFFRACTION100
2.6563-2.86080.34481590.31952736X-RAY DIFFRACTION100
2.8608-3.14760.35971720.29262747X-RAY DIFFRACTION100
3.1476-3.60070.26831500.27912762X-RAY DIFFRACTION100
3.6007-4.52720.27421340.222817X-RAY DIFFRACTION100
4.5272-19.60320.21811340.20222956X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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