+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3v5y | ||||||
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Title | Structure of FBXL5 hemerythrin domain, P2(1) cell | ||||||
Components | F-box/LRR-repeat protein 5 | ||||||
Keywords | GENE REGULATION / hemerythrin / alpha helical bundle / E3 ubiquitin ligase complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / ubiquitin ligase complex / Iron uptake and transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / ubiquitin ligase complex / Iron uptake and transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / intracellular iron ion homeostasis / protein ubiquitination / iron ion binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Bruick, R.K. / Thompson, J.W. / Brautigam, C.A. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2012 Title: Structural and Molecular Characterization of Iron-sensing Hemerythrin-like Domain within F-box and Leucine-rich Repeat Protein 5 (FBXL5). Authors: Thompson, J.W. / Salahudeen, A.A. / Chollangi, S. / Ruiz, J.C. / Brautigam, C.A. / Makris, T.M. / Lipscomb, J.D. / Tomchick, D.R. / Bruick, R.K. #1: Journal: Science / Year: 2009 Title: An E3 ligase possessing an iron-responsive hemerythrin domain is a regulator of iron homeostasis. Authors: Salahudeen, A.A. / Thompson, J.W. / Ruiz, J.C. / Ma, H.W. / Kinch, L.N. / Li, Q. / Grishin, N.V. / Bruick, R.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3v5y.cif.gz | 380.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3v5y.ent.gz | 319.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3v5y.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3v5y_validation.pdf.gz | 460.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3v5y_full_validation.pdf.gz | 465.4 KB | Display | |
Data in XML | 3v5y_validation.xml.gz | 24.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3v5y_validation.cif.gz | 35.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/3v5y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/3v5y | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3v5xSC 3v5zC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 19358.135 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Hemerythrin domain (UNP Residues 1-161) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FBL4, FBL5, FBXL5, FLR1 / Plasmid: pGST-parallel / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9UKA1 #2: Chemical | ChemComp-FEO / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.4 Details: 25% PEG 3350, 0.1 M HEPES, 20% ethylene glycol, pH 7.4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.97188 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC Q315 / Detector: CCD / Date: Aug 6, 2009 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97188 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 37291 / % possible obs: 97.5 % / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.15 / Net I/σ(I): 9.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3V5X Resolution: 2.1→29.307 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.64 / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.08 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.023 Å2 / ksol: 0.379 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 150.48 Å2 / Biso mean: 47.737 Å2 / Biso min: 15.3 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→29.307 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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