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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3u9m | ||||||
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Title | Structure of reduced human FBXL5 hemerythrin like domain | ||||||
![]() | F-box/LRR-repeat protein 5 | ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / F-box / LRR / E3 / Iron sensor | ||||||
Function / homology | ![]() SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / ubiquitin ligase complex / Iron uptake and transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / ubiquitin ligase complex / Iron uptake and transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / intracellular iron ion homeostasis / protein ubiquitination / iron ion binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Li, P. | ||||||
![]() | ![]() Title: The Structural Basis of Iron Sensing by the Human F-box Protein FBXL5. Authors: Shu, C. / Sung, M.W. / Stewart, M.D. / Igumenova, T.I. / Tan, X. / Li, P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 281.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 230.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 450.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 462.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 19230.006 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-FE / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.02 Å3/Da / Density % sol: 39.07 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 15% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 120 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU / Detector: IMAGE PLATE / Date: Aug 31, 2011 / Details: Osmic |
Radiation | Monochromator: Osmic / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→29 Å / Num. all: 44730 / Num. obs: 43657 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2.02 Å / % possible all: 90.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.056 Å2 / ksol: 0.312 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→29 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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