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- PDB-3gxe: Complex of a Low Affinity Collagen Site with the Fibronectin 8-9F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gxe
タイトルComplex of a Low Affinity Collagen Site with the Fibronectin 8-9FnI Domain Pair
要素
  • (Collagen alpha-1(I) ...) x 2
  • Fibronectin
キーワードCELL ADHESION / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / intramembranous ossification / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength ...collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / intramembranous ossification / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / negative regulation of monocyte activation / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / bone trabecula formation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / embryonic skeletal system development / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / peptidase activator activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / fibrinogen complex / peptide cross-linking / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / endochondral ossification / integrin activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / collagen fibril organization / proteoglycan binding / response to steroid hormone / face morphogenesis / biological process involved in interaction with symbiont / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / GP1b-IX-V activation signalling / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / blood vessel development / response to muscle activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / regulation of protein phosphorylation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Collagen degradation / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / negative regulation of cell-substrate adhesion / response to hyperoxia / protein localization to nucleus / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of axon extension / response to cAMP / GPVI-mediated activation cascade / collagen binding / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / cellular response to retinoic acid / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / visual perception / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / secretory granule / cellular response to epidermal growth factor stimulus / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / skeletal system development / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to amino acid stimulus / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to glucose stimulus / response to hydrogen peroxide / wound healing / sensory perception of sound / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / response to insulin / MAP2K and MAPK activation / response to wounding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / von Willebrand factor type C domain / Complement Module, domain 1 / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Fibronectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sladek, B. / Campbell, I.D. / Vakonakis, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural analysis of collagen type I interactions with human fibronectin reveals a cooperative binding mode
著者: Erat, M.C. / Sladek, B. / Campbell, I.D. / Vakonakis, I.
履歴
登録2009年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年5月15日Group: Database references / Refinement description
改定 1.32014年1月29日Group: Database references
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.72023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Fibronectin
F: Collagen alpha-1(I) chain
A: Fibronectin
E: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8807
ポリマ－26,3454
非ポリマー5353
水79344
1
B: Fibronectin
F: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3943
ポリマ－13,1732
非ポリマー2211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Fibronectin
E: Collagen alpha-1(I) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4864
ポリマ－13,1732
非ポリマー3132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.570, 56.570, 152.661
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-612-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and not (resseq 521:522 or resseq 546:552 or...
21(chain B and not (resseq 521:522 or resseq 546:552 or...
12chain E and resseq 260:267 and not (resname HZP or resname HYP)
22chain F and resseq 260:267 and not (resname HZP or resname HYP)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPLEULEUAC516 - 6021 - 87
21ASPASPTHRTHRBA516 - 6041 - 89
12GLYGLYLEULEUED254 - 2731 - 20
22GLYGLYPHEPHEFB260 - 2707 - 17

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.994176, 0.074947, 0.077439), (-0.081142, 0.04768, 0.995562), (0.070922, -0.996047, 0.053483)17.5567, 4.24073, -49.605099
2given(0.994044, 0.052047, 0.095744), (-0.096477, 0.011747, 0.995266), (0.050676, -0.998576, 0.016699)17.817499, 4.11278, -49.961201

-
要素

-
Collagen alpha-1(I) ... , 2種, 2分子 FE

#2: タンパク質・ペプチド Collagen alpha-1(I) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 2280.543 Da / 分子数: 1 / 断片: ColI.260, UNP residues 254-275 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Standard peptide synthesis / 参照: UniProt: P02452
#3: タンパク質・ペプチド Collagen alpha-1(I) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 2280.543 Da / 分子数: 1 / 断片: ColI.260, UNP residues 254-275 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Standard peptide synthesis / 参照: UniProt: P02452

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 BA

#1: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG / Ugl-Y1 / Ugl-Y2 / Ugl-Y3


分子量: 10891.985 Da / 分子数: 2 / 断片: 8-9FnI, UNP residues 516-608 / 変異: N528Q, R534K / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Gene fragment integrated in the AOX1 locus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P02751
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 45分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.05 % / Mosaicity: 0.841 °
結晶化温度: 293.1 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 4.3M NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.1K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月15日 / 詳細: cylindrical grazing incidence mirror
放射モノクロメーター: silicon monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.558→46.676 Å / Num. all: 16850 / Num. obs: 16804 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. measured all: 8589 / Num. unique all: 2462 / Rsym value: 0.442 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 39.27 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å49.46 Å
Translation2.8 Å49.46 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX2009_02_15_2320_3精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3EJH, Chain A and part of chain E

3ejh


解像度: 2.6→46.648 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.43 / FOM work R set: 0.798 / SU ML: 0.99 / Isotropic thermal model: TLS / σ(F): 0.19 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The SF file contains Friedel pairs under I/F_plus and I/F_minus column.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1242 7.39 %R-free at same indices as Mr model
Rwork0.219 ---
all0.223 16796 --
obs0.223 16796 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.82 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 176.72 Å2 / Biso mean: 57.63 Å2 / Biso min: 19.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.666 Å2-0 Å20 Å2
2--2.666 Å20 Å2
3----5.332 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1636 0 34 44 1714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6832319
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046221
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.613612
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A493X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B493X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
21E47X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F47X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6-2.7040.3791590.319174419031903100
2.704-2.8270.3661240.281174218661866100
2.827-2.9770.341340.269172518591859100
2.977-3.1630.3251450.234171318581858100
3.163-3.4070.3051380.214171718551855100
3.407-3.750.221360.187174918851885100
3.75-4.2920.2451440.173171018541854100
4.292-5.4060.1991350.17417131848184899
5.406-46.6550.2421270.20717411868186899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1606-0.23250.45833.8604-1.64620.8335-0.1904-0.06580.0444-0.38040.2892-0.32590.228-0.1721-0.1110.1501-0.10310.06590.3521-0.02650.126743.805-26.9047-33.715
21.16042.1081-0.66184.7072-2.35052.53960.0248-0.2539-0.28190.467-0.3152-1.13820.0099-0.11130.24410.2891-0.0706-0.09840.1450.1250.281856.2241-2.6138-34.7014
32.741-0.2616-2.16812.84821.92392.75910.06210.4517-0.1216-0.2889-0.1413-0.2182-0.4857-0.10.10460.15110.0414-0.02020.35540.0930.108629.8398-15.1919-27.899
41.485-0.8987-0.16651.0131-0.4552.3307-0.03510.06170.0666-0.0125-0.124-0.08390.0785-0.3280.10440.14170.0511-0.02320.11020.00580.109740.8892-11.8395-2.7806
50.50011.45460.27265.31681.25670.80210.06690.166-0.0924-0.5742-0.3619-0.367-0.1873-0.40020.16490.0785-0.00090.0140.2879-0.08890.106636.3308-21.5332-33.9141
62.27880.8924-1.1811.9203-0.41092.9604-0.15690.1562-0.1555-0.39420.4693-0.28090.0236-0.86290.0710.20060.00670.07490.410.14320.18121.9467-15.9345-25.3542
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 516:558) or (chain A and resseq 1)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 559:602
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resseq 516:558) or (chain B and resseq 1)
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 559:604
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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