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万見
- PDB-3rl8: Crystal structure of hDLG1-PDZ2 complexed with APC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rl8
タイトルCrystal structure of hDLG1-PDZ2 complexed with APC
要素
  • 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein
  • Disks large homolog 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / PDZ-ligand complex / MEMBRANE PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / membrane raft organization / regulation of microtubule-based movement / establishment of centrosome localization / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / membrane raft organization / regulation of microtubule-based movement / establishment of centrosome localization / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / hard palate development / GMP kinase activity / structural constituent of postsynaptic density / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / NrCAM interactions / astral microtubule organization / gamma-catenin binding / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / reproductive structure development / immunological synapse formation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / lateral loop / receptor localization to synapse / myelin sheath abaxonal region / positive regulation of pseudopodium assembly / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / peristalsis / positive regulation of protein localization to centrosome / regulation of sodium ion transmembrane transport / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cortical microtubule organization / cell projection membrane / protein localization to synapse / pattern specification process / Synaptic adhesion-like molecules / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / heart valve development / positive regulation of potassium ion transport / Trafficking of AMPA receptors / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / protein-containing complex localization / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / protein kinase regulator activity / endothelial cell proliferation / Wnt signalosome / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cell fate specification / cortical actin cytoskeleton organization / lens development in camera-type eye / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / endocardial cushion morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / dynein complex binding / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / mitotic cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / Long-term potentiation / basement membrane / immunological synapse / intercalated disc / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / potassium channel regulator activity / phosphatase binding / T cell proliferation / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / actin filament polymerization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / actin filament organization
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain ...L27-1 / L27_1 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhang, Z. / Li, H. / Wu, G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Molecular basis for the recognition of adenomatous polyposis coli by the Discs Large 1 protein.
著者: Zhang, Z. / Li, H. / Chen, L. / Lu, X. / Zhang, J. / Xu, P. / Lin, K. / Wu, G.
履歴
登録2011年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1
B: Disks large homolog 1
C: Disks large homolog 1
D: Disks large homolog 1
E: Disks large homolog 1
F: 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5096
ポリマ－58,5096
非ポリマー00
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.806, 52.502, 87.426
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 317 - 405 / Label seq-ID: 12 - 100

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE

-
要素

#1: タンパク質
Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg


分子量: 11460.296 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP RESIDUES 315-410 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12959
#2: タンパク質・ペプチド 11-mer peptide from Adenomatous polyposis coli protein / APC-C11


分子量: 1207.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25054
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 % / Mosaicity: 0.279 °
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.8M Na2HPO4, 0.9M KH2PO4, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 287K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→85.38 Å / Num. obs: 30730 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Χ2: 1.002 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.2860.21630471.002199.9
2.28-2.3760.16430331.0021100
2.37-2.4860.13830550.9951100
2.48-2.6160.11830670.9991100
2.61-2.776.10.104306611100
2.77-2.996.10.08730441.0091100
2.99-3.2960.09131131.0111100
3.29-3.766.10.09330711.0021100
3.76-4.7460.07830911.0011100
4.74-505.80.07431431.002198.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZOK

1zok


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 11.851 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2449 1545 5 %RANDOM
Rwork0.2041 ---
obs0.2062 30711 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 160.64 Å2 / Biso mean: 38.8215 Å2 / Biso min: 11.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.51 Å20 Å2-0.23 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3---2.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3507 0 0 286 3793
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223576
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3061.9814819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9545469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.40626.905126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.88515675
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2569
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4491.52312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84223714
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50831264
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5294.51103
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 653 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.570.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.550.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.750.5
4DMEDIUM POSITIONAL0.450.5
5EMEDIUM POSITIONAL0.370.5
1AMEDIUM THERMAL12
2BMEDIUM THERMAL0.962
3CMEDIUM THERMAL0.792
4DMEDIUM THERMAL0.622
5EMEDIUM THERMAL0.522
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 126 -
Rwork0.224 2108 -
all-2234 -
obs--99.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0496-0.6752-1.12113.2562-0.01781.617-0.02030.2372-0.1639-0.2210.06730.22340.28610.0381-0.0470.1693-0.0048-0.04870.026-0.01540.146220.48835.458142.0125
211.31711.44521.67664.48670.38771.2439-0.08820.32170.37770.06840.0426-0.2013-0.2369-0.05180.04570.11770.0181-0.00630.02060.0230.141852.05236.098941.1407
33.2474-0.03161.55582.648-0.03735.6620.0438-0.6426-0.13950.18810.00460.19830.1636-0.4782-0.04840.1804-0.01560.01850.25660.00650.122129.2418.795663.8628
412.05970.93632.20094.09041.54153.90690.0115-0.970.34140.1897-0.1347-0.1176-0.0119-0.03520.12320.15070.0221-0.00510.3888-0.04820.155444.042420.169279.7109
519.46181.2878-2.62991.59050.19154.6954-0.096-0.00810.7736-0.10650.23620.31580.10880.0045-0.14020.21440.01450.02040.4815-0.04610.31678.105720.722979.1349
646.3981-33.756317.25550.4297-0.248432.8998-0.6677-0.6898-1.1982.85351.5932-1.6131.47641.8893-0.92550.38830.0947-0.1830.27550.01410.398657.1838-4.069648.9956
71.33840.0411-0.1060.25110.02320.3011-0.0026-0.310.01050.0264-0.02710.0087-0.0142-0.02450.02970.33550.0127-0.01310.25450.0030.323532.576410.395355.869
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A316 - 409
2X-RAY DIFFRACTION2B316 - 405
3X-RAY DIFFRACTION3C316 - 410
4X-RAY DIFFRACTION4D316 - 409
5X-RAY DIFFRACTION5E316 - 405
6X-RAY DIFFRACTION6F2838 - 2843
7X-RAY DIFFRACTION7A3 - 286

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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