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- PDB-3rk2: Truncated SNARE complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rk2
タイトルTruncated SNARE complex
要素
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN/EXOCYTOSIS / SNARE proteins / membrane fusion / MEMBRANE PROTEIN-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / neurotransmitter uptake / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / trans-Golgi Network Vesicle Budding ...Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / neurotransmitter uptake / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / myosin head/neck binding / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / zymogen granule membrane / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / eosinophil degranulation / regulation of synaptic vesicle priming / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of intracellular protein transport / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / regulation of vesicle-mediated transport / secretion by cell / regulation of exocytosis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / vesicle fusion / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / neuron projection terminus / ATP-dependent protein binding / protein localization to membrane / syntaxin binding / clathrin-coated vesicle / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / syntaxin-1 binding / insulin secretion / Other interleukin signaling / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Insulin processing / response to gravity / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / tertiary granule membrane / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to glucose / specific granule membrane / calcium channel inhibitor activity / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / regulation of insulin secretion / endomembrane system / acrosomal vesicle / secretory granule / secretory granule membrane / SNARE binding
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kuemmel, D. / Reinisch, K.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Complexin cross-links prefusion SNAREs into a zigzag array.
著者: Kummel, D. / Krishnakumar, S.S. / Radoff, D.T. / Li, F. / Giraudo, C.G. / Pincet, F. / Rothman, J.E. / Reinisch, K.M.
履歴
登録2011年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,62912
ポリマ－57,4688
非ポリマー1604
水66737
1
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8958
ポリマ－28,7344
非ポリマー1604
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9750 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area13810 Å2
手法PISA
2
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7344
ポリマ－28,7344
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9740 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.627, 39.769, 102.275
Angle α, β, γ (deg.)83.38, 89.94, 89.87
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12B
22F
13C
23G
14D
24H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A29 - 60
2112E29 - 60
1122B190 - 248
2122F190 - 248
1132C11 - 79
2132G11 - 79
1142D139 - 203
2142H139 - 203

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
Synaptosomal-associated protein ... , 2種, 4分子 CGDH

#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 9500.615 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-82 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 7427.250 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 141-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880

-
タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質・ペプチド Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 4254.826 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 28-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAMP2, SYB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63027
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 7551.502 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 191-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851

-
非ポリマー , 2種, 41分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.67 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.05 M calcium acetate, 27% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5-7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月16日
放射モノクロメーター: double crystal monochrometer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 21986 / Num. obs: 20205 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 76.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KIL

1kil


解像度: 2.2→39.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 19.529 / SU ML: 0.222 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.432 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1078 5.1 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.23 20117 96.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.03 Å20.45 Å2-0.47 Å2
2---0.88 Å21.54 Å2
3----5.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3760 0 4 37 3801
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0213687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5821.9644951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.095464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.81226.143210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.18215737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0641532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7891.52312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42123694
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83431375
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5024.51253
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A119tight positional0.080.05
2B232tight positional0.030.05
3C271tight positional0.030.05
4D261tight positional0.070.05
1A112medium positional0.440.5
2B215medium positional0.040.5
3C267medium positional0.040.5
4D248medium positional0.20.5
1A119tight thermal0.530.5
2B232tight thermal0.210.5
3C271tight thermal0.150.5
4D261tight thermal0.80.5
1A112medium thermal0.712
2B215medium thermal0.222
3C267medium thermal0.32
4D248medium thermal1.032
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 76 -
Rwork0.294 1333 -
obs--89.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.79662.070110.96090.71864.283740.3430.06960.0602-0.0420.09360.12830.031-1.6023-0.2544-0.19790.56020.1543-0.0240.20650.07620.2971-2.4761-10.7158-6.3169
22.7689-1.054-1.01519.2195.724421.40820.0684-0.3231-0.2855-0.3669-0.67570.3450.3943-1.99360.60730.06030.0232-0.0120.41560.03570.416-9.7167-18.0096-26.868
32.03570.6651-2.82863.86069.140337.66150.3450.16090.21490.12880.2782-0.0972-0.8311-0.4788-0.62320.1220.0863-0.03840.17580.04050.2502-5.4504-17.13212.8745
41.2083-0.4142-3.27580.26562.54631.5-0.1754-0.164-0.3125-0.0222-0.02950.07821.1679-0.04130.20490.60120.01720.00840.20120.00250.3415-3.4258-28.8226-38.4173
51.5601-0.4962-5.93811.01042.337928.9344-0.0697-0.12040.0980.2695-0.0018-0.11710.44860.52510.07150.13560.0359-0.08530.10830.0450.2161-1.1132-23.07756.7328
62.6653-16.76030.6282-1.600923.46660.04820.3148-0.0439-0.13780.0160.007-0.15311.0932-0.06420.1169-0.0152-0.01230.19450.01080.2015-0.6566-20.9135-50.0189
71.6918-0.67425.18651.6447-5.135927.8809-0.05210.08180.12420.0684-0.1981-0.2223-0.21860.64950.25020.06690.0243-0.05010.15620.05470.21125.4197-16.6524-5.3456
85.52122.774612.6672.66597.474836.18770.0716-0.178-0.4489-0.28690.15540.1104-0.3815-0.5282-0.2270.1239-0.0085-0.09070.13870.04630.2366-9.2181-18.6954-49.9157
96.5022-2.9633-11.58521.37194.94332.10840.19560.05930.0474-0.18880.0038-0.0070.6915-0.2159-0.19940.6-0.08720.03340.19580.04660.30511.8549-45.68270.1852
106.40921.02890.581812.65167.474730.1029-0.1790.20950.35680.136-0.73980.765-0.1059-1.79020.91880.01750.019-0.04560.3724-0.01040.41474.1144-37.735122.184
111.7393-0.26020.33222.52964.838726.2691-0.0018-0.0574-0.1333-0.22010.0273-0.04450.5663-0.5859-0.02550.1124-0.06090.02110.10970.07520.22978.275-37.971-6.2387
122.3964-0.17992.39460.10540.820724.768-0.26490.15080.42250.0835-0.09380.047-1.523-0.43590.35870.597-0.03020.04830.1444-0.02920.348510.3752-26.677435.0653
131.18780.41614.38221.16971.934425.318-0.07680.1224-0.1095-0.32440.0345-0.0905-0.76870.2270.04220.14720.00910.05380.12910.04920.187712.52-32.4103-12.1321
141.9580.9405-7.47191.3624-2.461434.96130.0739-0.3002-0.03090.2617-0.08340.0356-0.00891.11270.00950.0745-0.0199-0.0310.14170.02060.186613.2973-34.638244.7935
152.04341.3739-6.52831.1184-5.602329.7004-0.2287-0.106-0.1593-0.1969-0.1127-0.16441.0090.49430.34130.13480.05280.02050.13740.06490.244219.347-38.92250.5489
163.1306-1.431-8.29193.21975.39325.2369-0.02650.18690.1990.2219-0.08370.32150.0398-0.48250.11030.06180.0070.00640.12570.01880.21834.4469-36.731545.2879
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A31 - 46
2X-RAY DIFFRACTION2A47 - 60
3X-RAY DIFFRACTION3B190 - 216
4X-RAY DIFFRACTION4B217 - 248
5X-RAY DIFFRACTION5C7 - 47
6X-RAY DIFFRACTION6C48 - 83
7X-RAY DIFFRACTION7D139 - 171
8X-RAY DIFFRACTION8D172 - 203
9X-RAY DIFFRACTION9E29 - 46
10X-RAY DIFFRACTION10E47 - 60
11X-RAY DIFFRACTION11F190 - 218
12X-RAY DIFFRACTION12F219 - 248
13X-RAY DIFFRACTION13G7 - 46
14X-RAY DIFFRACTION14G47 - 83
15X-RAY DIFFRACTION15H139 - 171
16X-RAY DIFFRACTION16H172 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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