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万見
- PDB-1kil: Three-dimensional structure of the complexin/SNARE complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kil
タイトルThree-dimensional structure of the complexin/SNARE complex
要素
  • Complexin I SNARE-complex binding region
  • SNAP-25 C-terminal SNARE motif
  • SNAP-25 N-terminal SNARE motif
  • Synaptobrevin SNARE motif
  • Syntaxin SNARE motif short
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Helix bound to four helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / neurotransmitter uptake / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling ...regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / neurotransmitter uptake / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / synaptic vesicle docking / zymogen granule membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / regulation of synaptic vesicle priming / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / ribbon synapse / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / vesicle docking / eosinophil degranulation / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / chloride channel inhibitor activity / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / vesicle fusion / regulation of vesicle-mediated transport / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / LGI-ADAM interactions / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Clathrin-mediated endocytosis / actomyosin / positive regulation of intracellular protein transport / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / ATP-dependent protein binding / neuron projection terminus / protein localization to membrane / syntaxin binding / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / Other interleukin signaling / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / endosomal transport / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / associative learning / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / tertiary granule membrane / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / postsynaptic cytosol / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / voltage-gated potassium channel activity / long-term memory / calcium channel inhibitor activity / axonal growth cone / response to glucose / specific granule membrane / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / calyx of Held / endomembrane system
類似検索 - 分子機能
Single Helix bin / Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin ...Single Helix bin / Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Complexin-1 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chen, X. / Tomchick, D. / Kovrigin, E. / Arac, D. / Machius, M. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2002
タイトル: Three-dimensional structure of the complexin/SNARE complex.
著者: Chen, X. / Tomchick, D.R. / Kovrigin, E. / Arac, D. / Machius, M. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
履歴
登録2001年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE RESIDUE 10 CHAIN C, THE WILD-TYPE SEQUENCE STARTS WITH LEU11. SER10 IN THE COORDINATES IS ... SEQUENCE RESIDUE 10 CHAIN C, THE WILD-TYPE SEQUENCE STARTS WITH LEU11. SER10 IN THE COORDINATES IS PART OF THE VECTOR GLY9 WHICH IS DISORDERED. RESIDUE 140 CHAIN D, THE WILD-TYPE SEQUENCE STARTS WITH ALA141. BOTH RESIDUES FROM THE VECTOR GLY139 AND SER140 ARE ORDERED. RESIDUE 204 CHAIN D IS AN ENGINEERED TRP(FLUORESCENCE STUDIES) IT IS NOT PART OF THE NATIVE SEQUENCES, THREFORE NOT A MUTATION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptobrevin SNARE motif
B: Syntaxin SNARE motif short
C: SNAP-25 N-terminal SNARE motif
D: SNAP-25 C-terminal SNARE motif
E: Complexin I SNARE-complex binding region
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9247
ポリマ－36,8755
非ポリマー492
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13790 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area16520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.489, 60.425, 159.787
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Synaptobrevin SNARE motif / vesicle associated membrane protein 2B


分子量: 7660.553 Da / 分子数: 1 / 断片: SNARE motif (29-93) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Synaptobrevin 2 / プラスミド: pGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 Syntaxin SNARE motif short / synaptotagmin associated associated 35 kDA protein


分子量: 7192.038 Da / 分子数: 1 / 断片: SNARE motif (191-253) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Syntaxin 1A / プラスミド: pGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 SNAP-25 N-terminal SNARE motif / synaptosomal-associated protein 25kD


分子量: 8642.615 Da / 分子数: 1 / 断片: SNARE motif (11-82) / Mutation: W added at C-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP-25 / プラスミド: pGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60880
#4: タンパク質 SNAP-25 C-terminal SNARE motif / synaptosomal-associated protein 25kD


分子量: 7613.459 Da / 分子数: 1 / 断片: SNARE motif (141-203) / Mutation: W added at C-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP-25 / プラスミド: pGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60880

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#5: タンパク質・ペプチド Complexin I SNARE-complex binding region


分子量: 5766.459 Da / 分子数: 1 / 断片: Complexin (residues 26-83) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Complexin 1 / プラスミド: pGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63041

-
非ポリマー , 2種, 115分子

#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 27%(v/v) Iso-Propanol, 200mM MgCl2, 100mM Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris1droppH7.5
2130 mM1dropNaCl
310 mg/mlprotein1drop
435 %(v/v)isopropanol1reservoir
5200 mM1reservoirMgCl2
6100 mMHEPES1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月20日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochrmator Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→32.2 Å / Num. all: 18098 / Num. obs: 17624 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 45.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 728 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 82.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 14111 / % possible obs: 99.6 % / Num. measured all: 78881 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.59 Å / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 6.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SFC

1sfc


解像度: 2.3→32.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1536401.45 / Data cutoff high rms absF: 1536401.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 1005 6.3 %RANDOM
Rwork0.245 ---
all0.287 15857 --
obs-15857 87.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.1732 Å2 / ksol: 0.32352 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-36.42 Å20 Å20 Å2
2---4.39 Å20 Å2
3----32.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→32.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2495 0 2 113 2610
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.522
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 116 5.7 %
Rwork0.361 1920 -
obs--69.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection obs: 13041 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6.3 % / Rfactor obs: 0.237 / Rfactor Rfree: 0.303
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 65.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.522
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.932.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.368 / % reflection Rfree: 5.7 % / Rfactor Rwork: 0.361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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