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- PDB-3rhy: Crystal structure of the dimethylarginine dimethylaminohydrolase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rhy
タイトルCrystal structure of the dimethylarginine dimethylaminohydrolase adduct with 4-chloro-2-hydroxymethylpyridine
要素N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase
キーワードHYDROLASE / enzyme adduct
機能・相同性
機能・相同性情報


dimethylargininase / dimethylargininase activity / citrulline metabolic process / arginine metabolic process / amino acid binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Dimethylarginine dimethylaminohydrolase / N,N dimethylarginine dimethylhydrolase, eukaryotic / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(4-chloropyridin-2-yl)methanol / N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Monzingo, A.F. / Johnson, C.M. / Ke, Z. / Yoon, D.-W. / Linsky, T.W. / Guo, H. / Fast, W. / Robertus, J.D.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: On the mechanism of dimethylarginine dimethylaminohydrolase inactivation by 4-halopyridines.
著者: Johnson, C.M. / Monzingo, A.F. / Ke, Z. / Yoon, D.W. / Linsky, T.W. / Guo, H. / Robertus, J.D. / Fast, W.
履歴
登録2011年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase
B: N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3004
ポリマ－57,0132
非ポリマー2872
水4,089227
1
A: N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6502
ポリマ－28,5071
非ポリマー1441
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6502
ポリマ－28,5071
非ポリマー1441
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.800, 73.280, 149.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N(G),N(G)-dimethylarginine dimethylaminohydrolase / Dimethylarginine dimethylaminohydrolase / DDAH / Dimethylargininase


分子量: 28506.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PA1195 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9I4E3, dimethylargininase
#2: 化合物 ChemComp-HM3 / (4-chloropyridin-2-yl)methanol / 4-chloro-2-hydroxymethylpyridine / 4-クロロピリジン-2-メタノ-ル


分子量: 143.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6ClNO
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M ammonium acetate, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年6月28日 / 詳細: Varimax HF
放射モノクロメーター: Varimax HF optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. all: 27154 / Num. obs: 27154 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.18-2.225.90.4623.3198.4
2.22-2.261100
2.26-2.31100
2.3-2.351100
2.35-2.41100
2.4-2.461100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.21精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H70

1h70


解像度: 2.18→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2652 1266 4.8 %RANDOM
Rwork0.2091 23984 --
obs-25250 96 %-
溶媒の処理Bsol: 39.8845 Å2
原子変位パラメータBiso max: 89.96 Å2 / Biso mean: 36.2859 Å2 / Biso min: 16.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.016 Å20 Å20 Å2
2---1.499 Å20 Å2
3----10.517 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3882 0 16 227 4125
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.319
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0142
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8782.5
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.21 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 46 5.06 %
Rwork0.276 909 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5hmp.parhmp.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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