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Yorodumi- PDB-3rf2: Crystal Structure of 30S Ribosomal Protein S8 from Aquifex Aeolicus -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3rf2 | ||||||
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Title | Crystal Structure of 30S Ribosomal Protein S8 from Aquifex Aeolicus | ||||||
Components | 30S ribosomal protein S8 | ||||||
Keywords | RIBOSOMAL PROTEIN / RNA-binding protein / Aquifex aeolicus / hyperthermophilic bacterium / Ribosome | ||||||
Function / homology | Function and homology information cytosolic small ribosomal subunit / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Aquifex aeolicus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD, MOLECULAR REPLACEMENT / MAD / molecular replacement / Resolution: 2.16 Å | ||||||
Authors | Menichelli, E. / Williamson, J.R. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2012 Title: The Structure of Aquifex aeolicus Ribosomal Protein S8 Reveals a Unique Subdomain that Contributes to an Extremely Tight Association with 16S rRNA. Authors: Menichelli, E. / Edgcomb, S.P. / Recht, M.I. / Williamson, J.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3rf2.cif.gz | 83.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3rf2.ent.gz | 63.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3rf2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3rf2_validation.pdf.gz | 437.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3rf2_full_validation.pdf.gz | 441.1 KB | Display | |
Data in XML | 3rf2_validation.xml.gz | 9.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3rf2_validation.cif.gz | 11.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/3rf2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/3rf2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | AUTHORS STATE THAT THE PROTEIN WAS CHARACTERIZED BY SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND IN SOLUTION IT IS FOUND TO BE A MONOMER. |
-Components
#1: Protein | Mass: 19494.951 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aquifex aeolicus (bacteria) / Gene: rpsH, aq_1651 / Plasmid: pET11c / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / References: UniProt: O67566 | ||
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#2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion / pH: 4.6 Details: 40% PEG 400, 0.1M sodium acetate, 0.2M lithium sulphate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 18.7 % / Av σ(I) over netI: 38.51 / Number: 208216 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 1.07 / D res high: 2.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 11135 / % possible obs: 98.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.16→50 Å / Num. obs: 9918 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 14.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing |
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Phasing MAD | D res high: 3 Å / D res low: 1000 Å / FOM : 0.62 / Reflection: 3907 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing MR |
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Phasing dm | FOM : 0.72 / FOM acentric: 0.73 / FOM centric: 0.69 / Reflection: 3900 / Reflection acentric: 2980 / Reflection centric: 920 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD, MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.16→30.432 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7713 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.458 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 170.6 Å2 / Biso mean: 51.4623 Å2 / Biso min: 16.08 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.16→30.432 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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