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万見
- PDB-3qs9: Crystal structure of a human Flt3 ligand-receptor ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qs9
タイトルCrystal structure of a human Flt3 ligand-receptor ternary complex
要素
  • FL cytokine receptor
  • SL cytokine
キーワードCYTOKINE/SIGNALING PROTEIN / immunoglobulin-like domain / four-helical bundle cytokine / hematopoietic cytokine-receptor complex / cell surface / extracellular complex / receptor tyrosine kinase / CYTOKINE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants ...FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants / sorafenib-resistant FLT3 mutants / sunitinib-resistant FLT3 mutants / tandutinib-resistant FLT3 mutants / linifanib-resistant FLT3 mutants / tamatinib-resistant FLT3 mutants / leukocyte homeostasis / pro-B cell differentiation / lymphocyte proliferation / common myeloid progenitor cell proliferation / dendritic cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / nuclear glucocorticoid receptor binding / myeloid progenitor cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / STAT5 Activation / FLT3 signaling through SRC family kinases / cellular response to glucocorticoid stimulus / embryonic hemopoiesis / cytokine receptor activity / : / growth factor binding / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / cellular response to cytokine stimulus / hemopoiesis / PI3K Cascade / animal organ regeneration / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FLT3 signaling by CBL mutants / FLT3 Signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / Negative regulation of FLT3 / B cell differentiation / cytokine activity / positive regulation of MAP kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / cytokine-mediated signaling pathway / receptor tyrosine kinase binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / regulation of apoptotic process / protein autophosphorylation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / cell surface / signal transduction / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flt3 ligand / flt3 ligand / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Four-helical cytokine-like, core / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain ...Flt3 ligand / flt3 ligand / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Four-helical cytokine-like, core / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein kinase FLT3 / Fms-related tyrosine kinase 3 ligand
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Verstraete, K. / Savvides, S.N.
引用
ジャーナル: Blood / 年: 2011
タイトル: Structural insights into the extracellular assembly of the hematopoietic Flt3 signaling complex.
著者: Verstraete, K. / Vandriessche, G. / Januar, M. / Elegheert, J. / Shkumatov, A.V. / Desfosses, A. / Van Craenenbroeck, K. / Svergun, D.I. / Gutsche, I. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Inducible production of human Flt3 ectodomain variants in mammalian cells and preliminary crystallographic analysis of Flt3 ligand-receptor complexes
著者: Verstraete, K. / Vandriessche, G. / Januar, M. / Elegheert, J. / Shkumatov, A. / Desfosses, A. / Van Craenenbroeck, K. / Svergun, D. / Gutsche, I. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
#2: ジャーナル: Protein J. / 年: 2009
タイトル: Efficient production of bioactive recombinant human Flt3 ligand in E. coli.
著者: Verstraete, K. / Koch, S. / Ertugrul, S. / Vandenberghe, I. / Aerts, M. / Vandriessche, G. / Thiede, C. / Savvides, S.N.
履歴
登録2011年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SL cytokine
B: SL cytokine
C: SL cytokine
D: SL cytokine
E: FL cytokine receptor
F: FL cytokine receptor
G: FL cytokine receptor
H: FL cytokine receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,6298
ポリマ－301,6298
非ポリマー00
水00
1
C: SL cytokine
D: SL cytokine
G: FL cytokine receptor
H: FL cytokine receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,8154
ポリマ－150,8154
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: SL cytokine
B: SL cytokine
E: FL cytokine receptor
F: FL cytokine receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,8154
ポリマ－150,8154
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)124.750, 153.550, 133.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.570, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
SL cytokine / Flt3 ligand / Fms-related tyrosine kinase 3 ligand / Flt3L


分子量: 15873.217 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular domain (UNP residues 27-160) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLT3LG / プラスミド: pET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA-GAMI(DE3) / 参照: UniProt: P49771
#2: タンパク質
FL cytokine receptor / Tyrosine-protein kinase receptor FLT3 / Fms-like tyrosine kinase 3 / FLT-3 / Stem cell tyrosine ...Tyrosine-protein kinase receptor FLT3 / Fms-like tyrosine kinase 3 / FLT-3 / Stem cell tyrosine kinase 1 / STK-1


分子量: 59534.137 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular domain (UNP residues 27-540) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLT3, STK1 / プラスミド: pcDNA4/TO / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): GNTI- / 参照: UniProt: P36888, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12-14% w/v PEG3350, 0.2 M lithium citrate, 0.1 M TRIS-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0762
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.8→35 Å / Num. all: 5853 / Num. obs: 5656 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.38 % / Biso Wilson estimate: 401 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 9.08
反射 シェル解像度: 7.8→8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.807 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 92.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1ETE,2E9W,3QS7

1ete

2e9w

3qs7


解像度: 7.8→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7108 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.611 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3462 565 9.99 %RANDOM
Rwork0.3367 ---
obs0.3376 5655 96.6 %-
all-5853 --
原子変位パラメータBiso max: 469.34 Å2 / Biso mean: 363.75 Å2 / Biso min: 288.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.0141 Å20 Å2-17.5962 Å2
2--35.2075 Å20 Å2
3----32.1934 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 2.415 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.8→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13542 0 0 0 13542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01213846HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.3619054HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.66
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3800SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2236HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13846HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2101SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14999SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 7.8→8.72 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3129 159 9.96 %
Rwork0.3337 1437 -
all0.3316 1596 -
obs-1596 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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