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- PDB-3qrf: Structure of a domain-swapped FOXP3 dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qrf
タイトルStructure of a domain-swapped FOXP3 dimer
要素
  • (human hARRE2 DNA ...) x 2
  • Forkhead box protein P3
  • Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Beta Barrel / Domain Swap / Forkhead Domain / Immnoglobulin Fold / Protein-DNA Complex / Double Helix / Transcription Regulation / DNA Binding / Nucleus / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peripheral T cell tolerance induction / CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell lineage commitment / establishment of endothelial blood-brain barrier / lncRNA transcription / response to rapamycin / negative regulation of interleukin-4 production / negative regulation of CREB transcription factor activity / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of chronic inflammatory response / transforming growth factor beta1 production ...positive regulation of peripheral T cell tolerance induction / CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell lineage commitment / establishment of endothelial blood-brain barrier / lncRNA transcription / response to rapamycin / negative regulation of interleukin-4 production / negative regulation of CREB transcription factor activity / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of chronic inflammatory response / transforming growth factor beta1 production / negative regulation of T cell cytokine production / negative regulation of interleukin-5 production / regulation of isotype switching to IgG isotypes / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / regulatory T cell differentiation / tolerance induction to self antigen / negative regulation of defense response to virus / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / T cell mediated immunity / myotube cell development / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / negative regulation of immune response / T cell anergy / immature T cell proliferation in thymus / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / positive regulation of T cell anergy / calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of isotype switching to IgE isotypes / isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of interleukin-17 production / regulation of T cell anergy / cartilage development / positive regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of cytokine production / myeloid cell homeostasis / positive regulation of myoblast fusion / negative regulation of interleukin-2 production / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / negative regulation of interleukin-10 production / histone acetyltransferase binding / NFAT protein binding / positive regulation of interleukin-4 production / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of interleukin-6 production / B cell homeostasis / negative regulation of type II interferon production / Calcineurin activates NFAT / negative regulation of tumor necrosis factor production / NF-kappaB binding / phosphatase binding / negative regulation of T cell proliferation / 14-3-3 protein binding / positive regulation of B cell proliferation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / cellular response to calcium ion / T cell activation / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / B cell receptor signaling pathway / response to virus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / cell migration / T cell receptor signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / FOXP, coiled-coil domain / : / FOXP coiled-coil domain / Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD ...: / FOXP, coiled-coil domain / : / FOXP coiled-coil domain / Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 / Fork head domain signature 2. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Immunoglobulin E-set / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2 / Forkhead box protein P3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bandukwala, H.S. / Wu, Y. / Feurer, M. / Chen, Y. / Barbosa, B. / Ghosh, S. / Stroud, J.C. / Benoist, C. / Mathis, D. / Rao, A. / Chen, L.
引用ジャーナル: Immunity / : 2011
タイトル: Structure of a Domain-Swapped FOXP3 Dimer on DNA and Its Function in Regulatory T Cells.
著者: Bandukwala, H.S. / Wu, Y. / Feuerer, M. / Chen, Y. / Barboza, B. / Ghosh, S. / Stroud, J.C. / Benoist, C. / Mathis, D. / Rao, A. / Chen, L.
履歴
登録2011年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
F: Forkhead box protein P3
G: Forkhead box protein P3
C: human hARRE2 DNA (Plus Strand)
D: human hARRE2 DNA (Minus Strand)
M: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
H: Forkhead box protein P3
I: Forkhead box protein P3
A: human hARRE2 DNA (Plus Strand)
B: human hARRE2 DNA (Minus Strand)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,60814
ポリマ-130,51110
非ポリマー974
1267
1
N: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
F: Forkhead box protein P3
G: Forkhead box protein P3
C: human hARRE2 DNA (Plus Strand)
D: human hARRE2 DNA (Minus Strand)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3047
ポリマ-65,2565
非ポリマー492
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12130 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area29440 Å2
手法PISA
2
A: human hARRE2 DNA (Plus Strand)
B: human hARRE2 DNA (Minus Strand)

M: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
H: Forkhead box protein P3
I: Forkhead box protein P3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3047
ポリマ-65,2565
非ポリマー492
181
タイプ名称対称操作
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12080 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area29480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.667, 131.234, 68.665
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 NMFGHI

#1: タンパク質 Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2 / NF-ATc2 / NFATc2 / NFAT pre-existing subunit / NF-ATp / T-cell transcription factor NFAT1


分子量: 32209.703 Da / 分子数: 2 / 断片: human NFAT1 DNA Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFATC2, NFAT1, NFATP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13469
#2: タンパク質
Forkhead box protein P3 / Scurfin


分子量: 10082.725 Da / 分子数: 4 / 断片: human FOXP3 DNA Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FOXP3, IPEX, JM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BZS1

-
Human hARRE2 DNA ... , 2種, 4分子 CADB

#3: DNA鎖 human hARRE2 DNA (Plus Strand)


分子量: 6491.230 Da / 分子数: 2 / 断片: human IL-2 promoter ARRE2 site (plus strand) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The core hARRE2 site occurs naturally in humans.
#4: DNA鎖 human hARRE2 DNA (Minus Strand)


分子量: 6389.186 Da / 分子数: 2 / 断片: human IL-2 promoter ARRE2 site (minus strand) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The core hARRE2 site occurs naturally in humans.

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非ポリマー , 2種, 11分子

#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.63
詳細: 5 mM HEPES, pH 7.63, 2 mM dithiothreitol (DTT), 0.5 mM EDTA, and 150 mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 36536 / Num. obs: 35150 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0
反射 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Rmerge(I) obs: 1.021 / Mean I/σ(I) obs: 4.15 / Num. unique all: 4468 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1a02 - NFAT + DNA only
解像度: 2.8→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2828 3413 Random
Rwork0.2478 --
all-36536 -
obs-35150 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7384 1710 4 7 9105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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