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Yorodumi- PDB-3it3: Crystal Structure Francisella tularensis histidine acid phosphata... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3it3 | ||||||
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Title | Crystal Structure Francisella tularensis histidine acid phosphatase D261A mutant complexed with substrate 3'-AMP | ||||||
Components | Acid phosphatase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Histidine Acid Phosphatase / HAP | ||||||
Function / homology | Phosphoglycerate mutase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Chem-3AM / : Function and homology information | ||||||
Biological species | Francisella tularensis subsp. holarctica (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Singh, H. / Felts, R.L. / Reilly, T.J. / Tanner, J.J. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2009 Title: Crystal Structures of the histidine acid phosphatase from Francisella tularensis provide insight into substrate recognition. Authors: Singh, H. / Felts, R.L. / Schuermann, J.P. / Reilly, T.J. / Tanner, J.J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3it3.cif.gz | 283.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3it3.ent.gz | 227.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3it3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3it3_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3it3_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 3it3_validation.xml.gz | 30.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3it3_validation.cif.gz | 45.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/3it3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/3it3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3it0C 3it1SC 3it2C C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38557.988 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 17-351 / Mutation: D261A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Francisella tularensis subsp. holarctica (bacteria) Strain: LVS / Gene: FTL_0031 / Plasmid: pET20b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21AI / References: UniProt: Q2A612, acid phosphatase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 0.05 - 0.2 M Bis-Tris buffer pH 5.0 - 6.5, 1.6 - 2.2 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: Q315 / Detector: CCD / Date: Jul 10, 2009 |
Radiation | Monochromator: beamline optics / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 125320 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1.125 / Net I/σ(I): 7.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.55 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Num. unique all: 12442 / Χ2: 0.481 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3IT1 Resolution: 1.5→33.63 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.899 / SU ML: 0.23 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.415 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.46 Å2 / Biso mean: 20.712 Å2 / Biso min: 7.64 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→33.63 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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