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- PDB-3q68: Structure of the Vps75-Rtt109 histone chaperone-lysine acetyltran... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3q68 | ||||||
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Title | Structure of the Vps75-Rtt109 histone chaperone-lysine acetyltransferase complex (Full-length proteins in space group P212121) | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | CHAPERONE/TRANSFERASE / Histone chaperone / Lysine acetyltransferase / CHAPERONE-TRANSFERASE complex | ||||||
Function / homology | ![]() histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange ...histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / retrotransposon silencing / histone H3 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nucleosome assembly / protein transport / histone binding / regulation of gene expression / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Su, D. / Thompson, J.R. / Mer, G. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure and histone binding properties of the Vps75-Rtt109 chaperone-lysine acetyltransferase complex. Authors: Su, D. / Hu, Q. / Zhou, H. / Thompson, J.R. / Xu, R.M. / Zhang, Z. / Mer, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 48.2 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3q66C ![]() 2zd7S ![]() 3cz7S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 30656.084 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: VPS75, YNL246W, N0890 / Plasmid: pCOLA Duet-1 / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | | Mass: 50806.461 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: RTT109, KIM2, REM50, YLL002W, L1377 / Plasmid: GST-based pET / Production host: ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.41 Å3/Da / Density % sol: 63.92 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 1.8 M sodium citrate, 30% (w/v) 1,6-hexanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 29, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97901 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 40782 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 28.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.75 Å / Redundancy: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.904 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entries 3CZ7 2ZD7 Resolution: 2.705→47.137 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0.1 / Phase error: 24.2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.472 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.705→47.137 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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