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- PDB-4mlr: dihydrodipicolinate synthase from C. jejuni, Y110F mutation with ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4mlr | ||||||
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Title | dihydrodipicolinate synthase from C. jejuni, Y110F mutation with pyruvate and Lysine | ||||||
![]() | dihydrodipicolinate synthase | ||||||
![]() | LYASE / schiff-base / aldolase / TIM barrel | ||||||
Function / homology | ![]() 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase activity / glyoxylate catabolic process / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Conly, C.J.T. | ||||||
![]() | ![]() Title: Tyrosine 110 Plays a Critical Role in Regulating the Allosteric Inhibition of Campylobacter jejuni Dihydrodipicolinate Synthase by Lysine. Authors: Conly, C.J. / Skovpen, Y.V. / Li, S. / Palmer, D.R. / Sanders, D.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 906.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 755.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 573.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 601.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 84.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 110.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4ly8SC ![]() 4m19C ![]() 4mljC ![]() 4r53C C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 33750.770 Da / Num. of mol.: 8 / Mutation: Y110F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9PPB4, 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase |
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-Non-polymers , 7 types, 229 molecules ![](data/chem/img/LYS.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-LYS / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-PGE / #7: Chemical | ChemComp-GOL / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 17% PEG4000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 mM TRIS, pH 8.5, VAPOUR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Jul 12, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: KOHZU double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.2→43.45 Å / Num. all: 116487 / Num. obs: 116487 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.17 % / Biso Wilson estimate: 43.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Χ2: 1.15 / Net I/σ(I): 4.5 / Scaling rejects: 3672 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4LY8 Resolution: 2.2→43.446 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7511 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.72 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 108.53 Å2 / Biso mean: 50.2732 Å2 / Biso min: 24 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→43.446 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 45.0656 Å / Origin y: -16.0673 Å / Origin z: 95.0766 Å
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Refinement TLS group |
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