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Yorodumi- PDB-3q66: Structure of the Vps75-Rtt109 histone chaperone-lysine acetyltran... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3q66 | ||||||
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Title | Structure of the Vps75-Rtt109 histone chaperone-lysine acetyltransferase complex (Full-length proteins in space group P6122) | ||||||
Components |
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Keywords | CHAPERONE/TRANSFERASE / histone chaperone / lysine acetyltransferase / CHAPERONE-TRANSFERASE complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange ...histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / retrotransposon silencing / histone H3 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / nucleosome assembly / protein transport / histone binding / regulation of gene expression / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.705 Å | ||||||
Authors | Su, D. / Thompson, J.R. / Mer, G. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2011 Title: Structure and histone binding properties of the Vps75-Rtt109 chaperone-lysine acetyltransferase complex. Authors: Su, D. / Hu, Q. / Zhou, H. / Thompson, J.R. / Xu, R.M. / Zhang, Z. / Mer, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3q66.cif.gz | 387.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3q66.ent.gz | 320.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3q66.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3q66_validation.pdf.gz | 465.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3q66_full_validation.pdf.gz | 484.3 KB | Display | |
Data in XML | 3q66_validation.xml.gz | 34.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3q66_validation.cif.gz | 47.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/3q66 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/3q66 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3q68C 2zd7S 3cz7S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30656.084 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: N0890, VPS75, YNL246W / Plasmid: pCOLA Duet-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P53853 #2: Protein | | Mass: 50806.461 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: KIM2, L1377, REM50, RTT109, YLL002W / Plasmid: GST-based pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q07794, histone acetyltransferase #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate, 2 M ammonium sulfate, 0.2 M potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97934 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 10, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 37636 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 16.8 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 34.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.75 Å / Redundancy: 17.5 % / Rmerge(I) obs: 0.906 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entries 3CZ7 2ZD7 Resolution: 2.705→40.505 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 0.12 / Phase error: 24.62 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.248 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.705→40.505 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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