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万見
- PDB-3pz6: The crystal structure of GlLeuRS-CP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pz6
タイトルThe crystal structure of GlLeuRS-CP1
要素Leucyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Editing domain / GlLeuRS_CP1
機能・相同性
機能・相同性情報


leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) ...Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
leucine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Giardia intestinalis (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Liu, R.J. / Du, D.H. / Wang, E.D.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Peripheral insertion modulates the editing activity of the isolated CP1 domain of leucyl-tRNA synthetase
著者: Liu, R.J. / Tan, M. / Du, D.H. / Xu, B.S. / Eriani, G. / Wang, E.D.
履歴
登録2010年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucyl-tRNA synthetase
B: Leucyl-tRNA synthetase
C: Leucyl-tRNA synthetase
D: Leucyl-tRNA synthetase
E: Leucyl-tRNA synthetase
F: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,1416
ポリマ－208,1416
非ポリマー00
水4,143230
1
A: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6901
ポリマ－34,6901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6901
ポリマ－34,6901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6901
ポリマ－34,6901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6901
ポリマ－34,6901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6901
ポリマ－34,6901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Leucyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6901
ポリマ－34,6901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)232.280, 72.094, 111.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Leucyl-tRNA synthetase / LeuRS


分子量: 34690.133 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 252-561 / 変異: C395S, C533S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Giardia intestinalis (真核生物) / 株: ATCC 50803 / WB clone C6 / 遺伝子: GL50803_8621 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8BY54, leucine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 2% glycerol, 0.1M Bis-Tris pH 5.8, 2.2M ammonium sulfate, hanging drop, vapor diffusion, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 56769

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6.2_432) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WFE

2wfe


解像度: 2.6→29.849 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 2521 5.01 %
Rwork0.215 --
obs0.2178 50353 88.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.252 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9114 Å2-0 Å2-12.0355 Å2
2---10.0871 Å20 Å2
3---7.1757 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.849 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11861 0 0 230 12091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00712082
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04116480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9414292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711962
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042102
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5995-2.69230.35672390.24964625X-RAY DIFFRACTION87
2.6923-2.80010.35372370.25224828X-RAY DIFFRACTION90
2.8001-2.92740.31622730.24834965X-RAY DIFFRACTION93
2.9274-3.08160.30342720.23655102X-RAY DIFFRACTION95
3.0816-3.27440.27192520.22785186X-RAY DIFFRACTION96
3.2744-3.52690.30152530.21825068X-RAY DIFFRACTION95
3.5269-3.88110.2871560.22582998X-RAY DIFFRACTION55
3.8811-4.44120.23152460.18544270X-RAY DIFFRACTION80
4.4412-5.58940.22363180.18215357X-RAY DIFFRACTION99
5.5894-29.85070.25162750.21525433X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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