+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mfh | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Mutated Uronate Dehydrogenase | ||||||
Components | Mutated Uronate Dehydrogenase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / mutated / uronate dehydrogenase | ||||||
Function / homology | NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding domain superfamily / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / PHOSPHATE ION / NAD-dependent epimerase/dehydratase Function and homology information | ||||||
Biological species | Chromohalobacter salexigens DSM 3043 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.04 Å | ||||||
Authors | Sankaran, B. / Pereira, J.H. / Chan, V. / Zwart, P.H. / Wagschal, K. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Process Biochem / Year: 2020 Title: Chromohalobacter salixigens uronate dehydrogenase: Directed evolution for improved thermal stability and mutant CsUDH-inc X-ray crystal structure Authors: Wagschal, K. / Chan, V. / Pereira, J.H. / Zwart, P.H. / Sankaran, B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6mfh.cif.gz | 129.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6mfh.ent.gz | 101.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6mfh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6mfh_validation.pdf.gz | 443.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6mfh_full_validation.pdf.gz | 446.3 KB | Display | |
Data in XML | 6mfh_validation.xml.gz | 15 KB | Display | |
Data in CIF | 6mfh_validation.cif.gz | 21.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mf/6mfh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mf/6mfh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3ay3S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| x 6|||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 30463.332 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The final construct was based on a DNA shuffle using Chromohalobacter salexigens and Polaromonas naphthalenivorans Source: (gene. exp.) Chromohalobacter salexigens DSM 3043 (bacteria) Strain: DSM 3043 / ATCC BAA-138 / NCIMB 13768 / Gene: CSAL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q1QUN7*PLUS, Oxidoreductases | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.26 Å3/Da / Density % sol: 76.61 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: 0.1 M MES, pH 6.5, 30% MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 0.999 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 19, 2018 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→69.7 Å / Num. obs: 41593 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 47 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.3 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.3 / Net I/σ(I): 18 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 5.2 / Num. unique obs: 4107 / CC1/2: 0.715 / Rpim(I) all: 0.76 / Rrim(I) all: 5.26 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3AY3 Resolution: 2.04→69.685 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 23.82
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.04→69.685 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|