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- PDB-3ptl: Crystal structure of proteinase K inhibited by a lactoferrin nona... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ptl
タイトルCrystal structure of proteinase K inhibited by a lactoferrin nonapeptide, Lys-Gly-Glu-Ala-Asp-Ala-Leu-Ser-Leu-Asp at 1.3 A resolution.
要素
  • 10-mer peptide from Lactoferrin
  • Proteinase K
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase K / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Proteinase K-like catalytic domain ...Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteinase K / Lactoferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Engyodontium album (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Shukla, P.K. / Sinha, M. / Kaur, P. / Sharma, S. / Singh, T.P.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of proteinase K inhibited by a lactoferrin nonapeptide, Lys-Gly-Glu-Ala-Asp-Ala-Leu-Ser-Leu-Asp at 1.3 A resolution.
著者: Shukla, P.K. / Sinha, M. / Kaur, P. / Sharma, S. / Singh, T.P.
履歴
登録2010年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteinase K
B: 10-mer peptide from Lactoferrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9502
ポリマ－29,9502
非ポリマー00
水7,891438
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.054, 68.054, 106.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-467-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Proteinase K / Endopeptidase K / Tritirachium alkaline proteinase


分子量: 28930.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Engyodontium album (菌類) / 参照: UniProt: P06873, peptidase K
#2: タンパク質・ペプチド 10-mer peptide from Lactoferrin


分子量: 1019.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic construct / 参照: UniProt: Q5MJE8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: tris HCl, CaCl2, NaNO3, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月13日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→57.38 Å / Num. all: 19396 / Num. obs: 19396 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 15.55 Å2 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 70
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.511 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BJR

1bjr


解像度: 1.3→57.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 1.026 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24991 1067 5.2 %RANDOM
Rwork0.19964 ---
all0.20225 19396 --
obs0.2022 19396 32.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.644 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3---1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→57.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2101 0 0 438 2539
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0212141
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9422909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5495287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.22223.83786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.46815312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3141512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8541.51420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34422252
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9043721
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5454.5657
LS精密化 シェル解像度: 1.301→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.466 30 -
Rwork0.542 584 -
obs--13.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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