[日本語] English
万見
- PDB-3ptf: X-ray structure of the non-covalent complex between UbcH5A and Ub... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ptf
タイトルX-ray structure of the non-covalent complex between UbcH5A and Ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
キーワードLIGASE / protein-protein complex / E2 / ubiquitin / ubiquitin conjugating enzyme / alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein polyubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme complex / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development ...positive regulation of protein polyubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme complex / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Transcriptional Regulation by VENTX / negative regulation of BMP signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / Maturation of protein E / negative regulation of TORC1 signaling / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Homo Sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Bosanac, I. / Hymowitz, S.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Modulation of K11-Linkage Formation by Variable Loop Residues within UbcH5A.
著者: Bosanac, I. / Phu, L. / Pan, B. / Zilberleyb, I. / Maurer, B. / Dixit, V.M. / Hymowitz, S.G. / Kirkpatrick, D.S.
履歴
登録2010年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
C: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2744
ポリマ－52,2744
非ポリマー00
水72140
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
C: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1372
ポリマ－26,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11730 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
D: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1372
ポリマ－26,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.462, 102.903, 159.806
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSPROPRO1AA4 - 6110 - 67
21LYSLYSPROPRO1BB4 - 6110 - 67
12METMETLEULEU4CC1 - 734 - 76
22METMETLEULEU4DD1 - 734 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / Stimulator of Fe transport / SFT / UBC4/5 homolog / UbcH5 / Ubiquitin carrier protein D1 / ...Stimulator of Fe transport / SFT / UBC4/5 homolog / UbcH5 / Ubiquitin carrier protein D1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 1 / Ubiquitin-protein ligase D1


分子量: 17277.756 Da / 分子数: 2 / 断片: E2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFT, UBC5A, UBCH5, UBCH5A, UBE2D1 / プラスミド: pet-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P51668, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8859.106 Da / 分子数: 2 / 断片: Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo Sapiens (ヒト) / 遺伝子: Ubiquitin / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P0CG47, UniProt: P0CG48*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Crystals of the complex were grown by hanging-drop vapor diffusion at 19 C by combining 1.5 ul of protein solution (20 mM MES pH 6.0, 150 mM NaCl and 0.5 mM TCEP) at 20 mg/ml with 1.5 ul of ...詳細: Crystals of the complex were grown by hanging-drop vapor diffusion at 19 C by combining 1.5 ul of protein solution (20 mM MES pH 6.0, 150 mM NaCl and 0.5 mM TCEP) at 20 mg/ml with 1.5 ul of reservoir solution (0.1 M Tris pH 8.5 and 24% PEG 10,000), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月1日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 13165 / Num. obs: 13156 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 59 Å2 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1309 / Rsym value: 0.458 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 1X23

1ubq

1x23


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 30.479 / SU ML: 0.285 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.415 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27538 622 4.8 %RANDOM
Rwork0.2087 ---
all0.21177 13247 --
obs0.21177 13133 97.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.97 Å2-0 Å20 Å2
2---1.82 Å2-0 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3600 0 0 40 3640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0951.9755023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80836270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6495450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.35224.753162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71915654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7391517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2560
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6192.52276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5052.5886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.66153717
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5132.51422
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.95151305
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A778tight positional0.020.05
22C990medium positional0.250.5
11A778tight thermal0.450.5
22C990medium thermal0.492
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.756 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.51 47 -
Rwork0.307 717 -
obs--98.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.51650.05980.69241.40661.25313.21410.02640.029-0.02190.0688-0.0369-0.05570.2012-0.00780.01050.1293-0.00390.01440.08990.02680.08482.286319.046133.6864
21.02490.1941-0.08383.12620.05991.6981-0.2224-0.0511-0.0381-0.1340.2316-0.0582-0.03310.1883-0.00920.09660.01550.0260.1149-0.00370.078112.004950.291810.5067
31.9410.05940.84083.59830.12094.87860.08110.0728-0.02020.078-0.06980.0397-0.0654-0.0299-0.01120.0175-0.01270.02330.0461-0.00720.1027-0.613142.437233.0572
45.3677-0.9046-0.09595.2689-0.9294.93350.09060.11050.1599-0.0783-0.1136-0.1075-0.1206-0.14980.0230.1126-0.03220.03590.0710.01490.070510.337161.8829-10.3491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 73

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る