+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3pq4 | ||||||
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Title | Structure of I274C variant of E. coli KatE[] - Images 13-18 | ||||||
Components | Catalase HPII | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / catalase / I274C variant / heme orientation / X-ray damage | ||||||
Function / homology | Function and homology information catalase / hyperosmotic response / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / iron ion binding / DNA damage response / heme binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.79 Å | ||||||
Authors | Loewen, P.C. / Jha, V. / Louis, S. / Chelikani, P. / Carpena, X. / Fita, I. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2011 Title: Modulation of heme orientation and binding by a single residue in catalase HPII of Escherichia coli. Authors: Jha, V. / Louis, S. / Chelikani, P. / Carpena, X. / Donald, L.J. / Fita, I. / Loewen, P.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3pq4.cif.gz | 1.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3pq4.ent.gz | 1011.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3pq4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/3pq4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/3pq4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3p9pC 3p9qSC 3p9rC 3p9sC 3pq2C 3pq3C 3pq5C 3pq6C 3pq7C 3pq8C C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 28 - 753 / Label seq-ID: 28 - 753
|
-Components
#1: Protein | Mass: 84197.305 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: I274C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: b1732, JW1721, katE / Plasmid: pKS / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): UM255 / References: UniProt: P21179, catalase #2: Chemical | ChemComp-HDD / #3: Chemical | ChemComp-HDE / #4: Chemical | ChemComp-H2S / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 33 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9 Details: 17% PEG3350, 1.6 M LiCl, 0.1 M Tris, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97934 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: Marmosaic / Detector: CCD / Date: Aug 27, 2009 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double mirror / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97934 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.794→35.193 Å / Num. all: 242816 / Num. obs: 242816 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.5 % / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 7.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3P9Q Resolution: 1.79→35.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / WRfactor Rfree: 0.192 / WRfactor Rwork: 0.1428 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.9074 / SU B: 5.069 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.1236 / SU Rfree: 0.1212 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.121 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 57.94 Å2 / Biso mean: 14.2635 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.071 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.79→35.19 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 5705 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.794→1.841 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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