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- PDB-1p81: Crystal structure of the D181E variant of catalase HPII from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p81
タイトルCrystal structure of the D181E variant of catalase HPII from E. coli
要素Catalase HPII
キーワードOXIDOREDUCTASE / catalase / beta barrel / channel
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase / catalase activity / hyperosmotic response / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / iron ion binding / heme binding / DNA damage response / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, four-helical domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Large catalase, C-terminal domain / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. ...Catalase, four-helical domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Large catalase, C-terminal domain / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE / Catalase HPII
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Chelikani, P. / Carpena, X. / Fita, I. / Loewen, P.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: An electrical potential in the access channel of catalases enhances catalysis
著者: Chelikani, P. / Carpena, X. / Fita, I. / Loewen, P.C.
履歴
登録2003年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase HPII
B: Catalase HPII
C: Catalase HPII
D: Catalase HPII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)339,6728
ポリマ－337,1424
非ポリマー2,5304
水55,3423072
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area58890 Å2
ΔGint-272 kcal/mol
Surface area79030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.380, 132.860, 122.04
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.5, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Catalase HPII / Hydroxyperoxidase II


分子量: 84285.477 Da / 分子数: 4 / 変異: D181E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: katE / プラスミド: pD181E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): UM255 / 参照: UniProt: P21179, catalase
#2: 化合物
ChemComp-HDD / CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE / HEME


分子量: 632.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3072 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.85 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG 3350, LiCl, Tris, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115-17 %PEG33501reservoir
21.6-1.7 M1reservoirLiCl
30.1 MTris1reservoirpH9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月21日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.8 Å / Num. all: 252309 / Num. obs: 252309 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 20645 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最低解像度: 29.9 Å / Num. obs: 251911
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / Num. unique obs: 20645

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GGE

1gge


解像度: 1.81→29.9 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: througout / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 12587 -Random
Rwork0.172 ---
all0.178 251911 --
obs0.174 251911 99.2 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22988 0 176 3072 26236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.022
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.265 1066
Rwork0.232 -
obs-20645
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.218 / Rfactor Rwork: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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