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- PDB-3pp0: Crystal Structure of the Kinase domain of Human HER2 (erbB2). -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pp0
タイトルCrystal Structure of the Kinase domain of Human HER2 (erbB2).
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / KINASE DOMAIN / ANTI-ONCOGENE / ATP-BINDING / CELL CYCLE / DISEASE MUTATION / GLYCOPROTEIN / MEMBRANE / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / RECEPTOR / SECRETED / TRANSFERASE / TRANSMEMBRANE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / TYROSINE KINASE INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / semaphorin receptor complex / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / semaphorin receptor complex / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / PLCG1 events in ERBB2 signaling / neuromuscular junction development / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / positive regulation of Rho protein signal transduction / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / coreceptor activity / Schwann cell development / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / GRB2 events in ERBB2 signaling / myelination / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of translation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / Signaling by ERBB2 ECD mutants / neuromuscular junction / neuron differentiation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Downregulation of ERBB2 signaling / ruffle membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / early endosome / receptor complex / endosome membrane / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-03Q / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Skene, R.J. / Aertgeerts, K. / Sogabe, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural Analysis of the Mechanism of Inhibition and Allosteric Activation of the Kinase Domain of HER2 Protein.
著者: Aertgeerts, K. / Skene, R. / Yano, J. / Sang, B.C. / Zou, H. / Snell, G. / Jennings, A. / Iwamoto, K. / Habuka, N. / Hirokawa, A. / Ishikawa, T. / Tanaka, T. / Miki, H. / Ohta, Y. / Sogabe, S.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4464
ポリマ－76,4582
非ポリマー9882
水3,423190
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7232
ポリマ－38,2291
非ポリマー4941
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7232
ポリマ－38,2291
非ポリマー4941
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.705, 78.951, 152.675
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / ...Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / p185erbB2


分子量: 38229.012 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain, residues 706-1009 / 変異: M706A, Q711L, M712L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-03Q / 2-{2-[4-({5-chloro-6-[3-(trifluoromethyl)phenoxy]pyridin-3-yl}amino)-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-5-yl]ethoxy}ethanol


分子量: 493.866 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H19ClF3N5O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3550, 200mM di-Ammonium Tartrate, 100 mM PIPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月28日
放射モノクロメーター: Si (220) Single mono / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 28773 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.553 / Mean I/σ(I) obs: 1.82 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M14

1m14


解像度: 2.25→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 17.529 / SU ML: 0.193 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26035 1438 5.1 %RANDOM
Rwork0.18484 ---
obs0.18865 27014 99.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.366 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.38 Å20 Å20 Å2
2---0.5 Å20 Å2
3----2.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4657 0 68 190 4915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224837
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.271.9926553
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9495579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.17822.981208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.6115869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0911545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.01222907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3634726
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.46741930
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.86261826
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.252→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 104 -
Rwork0.266 1893 -
obs--95.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8172-0.3151-0.75491.10470.20953.24720.0255-0.0362-0.0746-0.15360.03040.028-0.0897-0.0576-0.05590.04920-0.0220.0129-0.00170.044512.479921.62534.0645
21.02690.0926-0.31310.7641-0.39152.59670.04460.01780.0333-0.03180.0039-0.03540.08810.0031-0.04850.03880.00260.00690.0181-0.03120.062430.100840.4937-4.086
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A706 - 1009
2X-RAY DIFFRACTION1A1
3X-RAY DIFFRACTION2B706 - 1009
4X-RAY DIFFRACTION2B2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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