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万見
- PDB-3poj: Crystal structure of MASP-1 CUB2 domain bound to Ethylamine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3poj
タイトルCrystal structure of MASP-1 CUB2 domain bound to Ethylamine
要素Mannan-binding lectin serine protease 1
キーワードHYDROLASE / CUB domain / Ca2+ binding site / complex with ethylamine / complement protein / lectin pathway of complement / MBL / MBP / ficolins / Bloodstream
機能・相同性
機能・相同性情報


Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, lectin pathway / complement activation / zymogen activation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity ...Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, lectin pathway / complement activation / zymogen activation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Spermadhesin, CUB domain / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) ...Spermadhesin, CUB domain / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Jelly Rolls / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANAMINE / Mannan-binding lectin serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.451 Å
データ登録者Gingras, A.R. / Moody, P.C.E. / Wallis, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural Basis of Mannan-Binding Lectin Recognition by Its Associated Serine Protease MASP-1: Implications for Complement Activation.
著者: Gingras, A.R. / Girija, U.V. / Keeble, A.H. / Panchal, R. / Mitchell, D.A. / Moody, P.C. / Wallis, R.
履歴
登録2010年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6238
ポリマ－26,1832
非ポリマー4406
水5,008278
1
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3955
ポリマ－13,0921
非ポリマー3034
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2283
ポリマ－13,0921
非ポリマー1362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,86824
ポリマ－78,5496
非ポリマー1,31918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544-z,x-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation11_545y+1/2,-z-1/2,-x1
crystal symmetry operation2_554-x+1/2,-y,z-1/21
crystal symmetry operation7_554-z+1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area12770 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area28820 Å2
手法PISA
4
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,86824
ポリマ－78,5496
非ポリマー1,31918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544-z,x-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation11_545y+1/2,-z-1/2,-x1
crystal symmetry operation2_554-x+1/2,-y,z-1/21
crystal symmetry operation7_554-z+1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area13610 Å2
ΔGint-167 kcal/mol
Surface area28530 Å2
手法PISA
5
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,18515
ポリマ－39,2753
非ポリマー91012
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544-z,x-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation11_545y+1/2,-z-1/2,-x1
Buried area3860 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
6
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子

B: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6839
ポリマ－39,2753
非ポリマー4086
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area2470 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area18000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.480, 100.480, 100.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-278-

SO4

21A-278-

SO4

31B-2-

SO4

41B-2-

SO4

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding ...Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5 / Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain / Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain


分子量: 13091.511 Da / 分子数: 2 / 断片: MASP-1 CUB2 domain (UNP Residues 188-301) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Crarf, MASP-1/-3, Masp1, Masp3 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8CHN8, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

-
非ポリマー , 5種, 284分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NEH / ETHANAMINE / エチルアミン


分子量: 45.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7N
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.9 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.5M Lithium sulfate, 100mM Tirs buffer, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月26日
放射モノクロメーター: multi-layer optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. obs: 59331 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.09 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 15.67
反射 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / 冗長度: 3.99 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 36708 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3POF

3pof


解像度: 1.451→29.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.415 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.045 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15549 2965 5 %RANDOM
Rwork0.12474 ---
all0.12627 ---
obs0.12627 56325 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.614 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.451→29.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1817 0 23 278 2118
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0221997
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021398
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2411.9682740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.43533412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6295257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13624.476105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.07715325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.0341513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1610.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0212269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02417
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8571.51193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3491.5467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1321964
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.7533804
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.0084.5760
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.69933395
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.451→1.489 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 208 -
Rwork0.152 3950 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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