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Yorodumi- PDB-6ck8: Crystal structure of anti-influenza single-domain llama antibody SD38 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ck8 | |||||||||
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Title | Crystal structure of anti-influenza single-domain llama antibody SD38 | |||||||||
Components | Llama antibody SD38 | |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / single-domain / multi-domain / llama / antibody / influenza / broad / neutralization | |||||||||
Biological species | Lama glama (llama) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05 Å | |||||||||
Authors | Zhu, X. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Science / Year: 2018 Title: Universal protection against influenza infection by a multidomain antibody to influenza hemagglutinin. Authors: Nick S Laursen / Robert H E Friesen / Xueyong Zhu / Mandy Jongeneelen / Sven Blokland / Jan Vermond / Alida van Eijgen / Chan Tang / Harry van Diepen / Galina Obmolova / Marijn van der Neut ...Authors: Nick S Laursen / Robert H E Friesen / Xueyong Zhu / Mandy Jongeneelen / Sven Blokland / Jan Vermond / Alida van Eijgen / Chan Tang / Harry van Diepen / Galina Obmolova / Marijn van der Neut Kolfschoten / David Zuijdgeest / Roel Straetemans / Ryan M B Hoffman / Travis Nieusma / Jesper Pallesen / Hannah L Turner / Steffen M Bernard / Andrew B Ward / Jinquan Luo / Leo L M Poon / Anna P Tretiakova / James M Wilson / Maria P Limberis / Ronald Vogels / Boerries Brandenburg / Joost A Kolkman / Ian A Wilson / Abstract: Broadly neutralizing antibodies against highly variable pathogens have stimulated the design of vaccines and therapeutics. We report the use of diverse camelid single-domain antibodies to influenza ...Broadly neutralizing antibodies against highly variable pathogens have stimulated the design of vaccines and therapeutics. We report the use of diverse camelid single-domain antibodies to influenza virus hemagglutinin to generate multidomain antibodies with impressive breadth and potency. Multidomain antibody MD3606 protects mice against influenza A and B infection when administered intravenously or expressed locally from a recombinant adeno-associated virus vector. Crystal and single-particle electron microscopy structures of these antibodies with hemagglutinins from influenza A and B viruses reveal binding to highly conserved epitopes. Collectively, our findings demonstrate that multidomain antibodies targeting multiple epitopes exhibit enhanced virus cross-reactivity and potency. In combination with adeno-associated virus-mediated gene delivery, they may provide an effective strategy to prevent infection with influenza virus and other highly variable pathogens. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ck8.cif.gz | 167.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ck8.ent.gz | 132.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ck8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6ck8_validation.pdf.gz | 474.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6ck8_full_validation.pdf.gz | 478.5 KB | Display | |
Data in XML | 6ck8_validation.xml.gz | 18.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6ck8_validation.cif.gz | 24.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/6ck8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/6ck8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 9029C 6cnvC 6cnwC 6fysC 6fytC 6fyuC 6fywC 4grwS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 13429.163 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lama glama (llama) / Production host: Homo sapiens (human) / Strain (production host): Expi293F cells #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-1PE / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.085 M HEPES, pH 8.5, 1.4 M ammonium sulfate, 1.7%(v/v) PEG400, 15% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.0332 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 25, 2014 |
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. obs: 30303 / % possible obs: 96 % / Redundancy: 4.9 % / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.03 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 27.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.05→2.09 Å / Redundancy: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 1084 / CC1/2: 0.95 / Rpim(I) all: 0.14 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 70 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4GRW Resolution: 2.05→43.007 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 25.13
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→43.007 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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