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- PDB-4grw: Structure of a complex of human IL-23 with 3 Nanobodies (Llama vHHs) -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4grw | |||||||||
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Title | Structure of a complex of human IL-23 with 3 Nanobodies (Llama vHHs) | |||||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Cytokine / immunoglobulin fold / VHH domain | |||||||||
Function / homology | ![]() late endosome lumen / regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target ...late endosome lumen / regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of activation of Janus kinase activity / tissue remodeling / sexual reproduction / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / positive regulation of memory T cell differentiation / natural killer cell activation / T-helper cell differentiation / positive regulation of osteoclast differentiation / Interleukin-23 signaling / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of NK T cell proliferation / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Interleukin-12 signaling / response to UV-B / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / cytokine receptor activity / T-helper 1 type immune response / negative regulation of interleukin-10 production / cytokine binding / positive regulation of activated T cell proliferation / defense response to protozoan / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of protein secretion / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / T cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of defense response to virus by host / regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-12 production / cytokine activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / cytokine-mediated signaling pathway / cellular response to type II interferon / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / receptor complex / inflammatory response / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Desmyter, A. / Spinelli, S. / Button, C. / Saunders, M. / de Haard, H. / Rommelaere, H. / Union, A. / Cambillau, C. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Neutralization of Human Interleukin 23 by Multivalent Nanobodies Explained by the Structure of Cytokine-Nanobody Complex. Authors: Desmyter, A. / Spinelli, S. / Boutton, C. / Saunders, M. / Blachetot, C. / de Haard, H. / Denecker, G. / Van Roy, M. / Cambillau, C. / Rommelaere, H. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3d85S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 4 types, 8 molecules BDEGFJHI
#2: Antibody | Mass: 37212.918 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 13402.756 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Antibody | Mass: 13847.148 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #5: Antibody | Mass: 13377.733 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Protein / Sugars / Non-polymers , 3 types, 714 molecules AC![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#1: Protein | Mass: 20749.688 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / pH: 5.9 Details: 16.5 % PEG 20K and 0.1M MES, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Mar 7, 2009 |
Radiation | Monochromator: HIGH RESOLUTION SI(311) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.931 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.54→45 Å / Num. obs: 63755 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4 % / Biso Wilson estimate: 55.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.55→2.61 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.601 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 99.8 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3D85 Resolution: 2.55→43.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Displacement parameters | Biso mean: 50.5 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.28 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→43.83 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.55→2.62 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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