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- PDB-3plt: Crystal structure of Lsp1 from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3plt
タイトルCrystal structure of Lsp1 from Saccharomyces cerevisiae
要素Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / eisosomes / Lsp1 / Pil1 / bar domain / plasma membrane / self-assembly / phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


eisosome filament / eisosome assembly / eisosome / cell periphery / negative regulation of protein kinase activity / endocytosis / response to heat / mitochondrial outer membrane / lipid binding / mitochondrion ...eisosome filament / eisosome assembly / eisosome / cell periphery / negative regulation of protein kinase activity / endocytosis / response to heat / mitochondrial outer membrane / lipid binding / mitochondrion / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eisosome component PIL1/LSP1 / Eisosome component PIL1 / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ziolkowska, N.E. / Walther, T.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Eisosome-driven plasma membrane organization is mediated by BAR domains.
著者: Ziolkowska, N.E. / Karotki, L. / Rehman, M. / Huiskonen, J.T. / Walther, T.C.
履歴
登録2010年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1
B: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1
C: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2443
ポリマ－78,2443
非ポリマー00
水1086
1
A: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1
B: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1632
ポリマ－52,1632
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area21920 Å2
手法PISA
2
C: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1

C: Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1632
ポリマ－52,1632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area6000 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area21630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)273.1600, 38.7530, 75.5090
Angle α, β, γ (deg.)90.0000, 99.3490, 90.0000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 52 - 264 / Label seq-ID: 19 - 231

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

-
要素

#1: タンパク質 Sphingolipid long chain base-responsive protein LSP1


分子量: 26081.361 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 36-267 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LSP1, YPL004C / プラスミド: PNZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12230
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 11
詳細: 0.2M NaCl, 20mM phenol, 20% PEG 8000, 0.1M CAPS, pH 11, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9797 / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 17725 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 18.75
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.896 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000位相決定
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→37.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 46.745 / SU ML: 0.395 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.48 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 905 5.1 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.239 16807 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.921 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å20 Å2-1.92 Å2
2--2.49 Å20 Å2
3----1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→37.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5031 0 0 6 5037
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225098
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.131.9916877
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81438639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7815630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.35325.041244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.04115971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0071538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025619
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3511.53161
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0561.51273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.69725072
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0331937
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9114.51805
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2791 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.930.5
2Bmedium positional0.760.5
3Cmedium positional0.720.5
1Amedium thermal0.272
2Bmedium thermal0.272
3Cmedium thermal0.272
LS精密化 シェル解像度: 2.899→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 52 -
Rwork0.325 1146 -
obs--91.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.0659-0.39386.14321.3317-0.17384.1354-0.52870.71791.6971-0.1784-0.3172-0.1142-0.19190.21060.84590.32870.05120.03980.13740.03880.368956.26637.21646.116
213.55370.04322.24960.010.01750.8967-0.3107-0.02330.4325-0.0171-0.04850.0251-0.1826-0.06110.35920.3340.05170.0130.2912-0.03430.39571.38635.37156.813
39.98280.86456.56950.4610.66145.96150.18590.11950.0656-0.1769-0.26540.01850.2462-0.22040.07950.3460.08890.05410.2582-0.11230.290443.54726.82539.832
429.4842.77497.48653.4202-0.61038.92340.4872-1.8545-0.79380.5707-0.37310.22330.541-0.074-0.11410.41370.0360.15950.45650.08710.144267.02624.39470.187
59.1003-2.43810.59921.9533-3.900317.7283-0.32570.4960.9498-0.0177-0.4692-0.1668-0.49930.95810.79490.32380.0150.0850.12630.01470.1799-0.20220.438.492
63.3298-1.46455.16041.2504-2.445210.33270.02970.23820.3425-0.034-0.1243-0.00470.20070.21720.09460.3080.01740.11510.14920.03330.212-9.35515.7322.302
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A52 - 125
2X-RAY DIFFRACTION2A126 - 264
3X-RAY DIFFRACTION3B52 - 222
4X-RAY DIFFRACTION4B223 - 264
5X-RAY DIFFRACTION5C52 - 109
6X-RAY DIFFRACTION6C110 - 264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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