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万見
- PDB-4qvz: FMRP N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qvz
タイトルFMRP N-terminal domain
要素Fragile X mental retardation protein 1
キーワードTRANSLATION / FMRP / FMR1 / Tandem Agenet / KH / Histone binding / RNA binding / nuclear
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport of viral material / dendritic filopodium / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / poly(G) binding / histone H3 reader activity / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of neuronal action potential / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / neuronal ribonucleoprotein granule ...positive regulation of intracellular transport of viral material / dendritic filopodium / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / poly(G) binding / histone H3 reader activity / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of neuronal action potential / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / neuronal ribonucleoprotein granule / animal organ development / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of long-term synaptic depression / regulation of dendritic spine development / RNA strand annealing activity / chromocenter / filopodium tip / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / regulation of filopodium assembly / regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / poly(A) binding / siRNA binding / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / membraneless organelle assembly / growth cone filopodium / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / sequence-specific mRNA binding / miRNA binding / positive regulation of filopodium assembly / poly(U) RNA binding / glutamate receptor signaling pathway / intracellular membraneless organelle / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of dendritic spine development / dynein complex binding / positive regulation of receptor internalization / chromosome, centromeric region / glial cell projection / mRNA transport / mRNA export from nucleus / Cajal body / negative regulation of cytoplasmic translation / translation regulator activity / translation initiation factor binding / translation repressor activity / axon terminus / signaling adaptor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / stress granule assembly / RNA splicing / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / molecular condensate scaffold activity / mRNA 5'-UTR binding / cellular response to virus / RNA stem-loop binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / nervous system development / presynapse / chromosome / ribosome binding / growth cone / presynaptic membrane / G-quadruplex RNA binding / perikaryon / microtubule binding / dendritic spine / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynapse / negative regulation of translation / postsynaptic density / ribonucleoprotein complex / protein heterodimerization activity / axon / DNA repair / mRNA binding / synapse / dendrite / chromatin binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain ...Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain / Fragile X-related 1 protein core C terminal / FMRP KH0 domain / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, Tudor domain / Agenet-like domain profile. / Agenet-like domain / Agenet domain / KH domain / K Homology domain, type 1 / SH3 type barrels. - #140 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / SH3 type barrels. / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fragile X messenger ribonucleoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.195 Å
データ登録者Myrick, L.K. / Hashimoto, H. / Cheng, X. / Warren, S.T.
引用ジャーナル: Hum.Mol.Genet. / 年: 2015
タイトル: Human FMRP contains an integral tandem Agenet (Tudor) and KH motif in the amino terminal domain.
著者: Myrick, L.K. / Hashimoto, H. / Cheng, X. / Warren, S.T.
履歴
登録2014年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22015年3月4日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fragile X mental retardation protein 1
B: Fragile X mental retardation protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9474
ポリマ－49,8232
非ポリマー1242
水905
1
A: Fragile X mental retardation protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9732
ポリマ－24,9111
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fragile X mental retardation protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9732
ポリマ－24,9111
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.538, 89.538, 118.079
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Fragile X mental retardation protein 1 / FMRP / Protein FMR-1


分子量: 24911.334 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-213) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FMR1 / プラスミド: pET28b-His-sumo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3) / 参照: UniProt: Q06787
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 27% w/v PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月19日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.195→29.56 Å / Num. all: 8234 / Num. obs: 8207 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 13.25
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.195-3.6578.90.9042.529197
3.657-4.6046199
4.6046-29.5612197

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4QW2

4qw2


解像度: 3.195→29.56 Å / SU ML: 0.52 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3039 410 5 %RANDOM
Rwork0.2543 ---
obs0.257 8207 97.64 %-
all-8234 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.195→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2933 0 8 5 2946
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7424116
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6051007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029478
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.195-3.6570.36861300.30172490X-RAY DIFFRACTION97
3.657-4.60460.32831380.26912611X-RAY DIFFRACTION99
4.6046-29.56120.27281420.23172696X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.97830.20330.08941.38460.09590.3803-0.45540.6910.35840.0125-0.1166-0.7321-0.29630.28850.47680.7086-0.1665-0.14421.03870.30210.81859.0779-14.8092-10.5201
22.04380.1039-0.12962.54650.11642.184-0.1329-0.3441-0.2270.1115-0.47850.19350.06790.30.5080.65160.0176-0.08880.7154-0.03930.536-17.3793-35.3457-19.3555
30.1976-0.4423-0.07222.34850.54610.77370.2015-0.06230.04120.14280.08150.5983-0.0199-0.15920.71870.80780.2251-0.24751.0324-1.22021.7812-50.773-30.6986-20.5259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:201)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 1:130)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 131:205)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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