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- PDB-3pc7: X-ray crystal structure of the DNA ligase III-alpha BRCT domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pc7
タイトルX-ray crystal structure of the DNA ligase III-alpha BRCT domain.
要素DNA ligase 3
キーワードLIGASE / DNA repair / BRCT domain / Protein:protein interactions / XRCC1 BRCT2 domain / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / base-excision repair, DNA ligation / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / DNA ligation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / lagging strand elongation / mitochondrial DNA repair ...DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / base-excision repair, DNA ligation / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / DNA ligation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / lagging strand elongation / mitochondrial DNA repair / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / DNA biosynthetic process / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / mitochondrion organization / double-strand break repair via homologous recombination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / cell division / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal ...DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / BRCT domain / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / Zinc finger, PARP-type / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / Krahn, J.M. / London, R.E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: The structural basis for partitioning of the XRCC1/DNA ligase III-{alpha} BRCT-mediated dimer complexes.
著者: Cuneo, M.J. / Gabel, S.A. / Krahn, J.M. / Ricker, M.A. / London, R.E.
履歴
登録2010年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月2日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 3
B: DNA ligase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0002
ポリマ－20,0002
非ポリマー00
水3,081171
1
A: DNA ligase 3

A: DNA ligase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0002
ポリマ－20,0002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
2
B: DNA ligase 3

B: DNA ligase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0002
ポリマ－20,0002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.130, 70.130, 62.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1056-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase 3 / DNA ligase III / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 3


分子量: 10000.187 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 924-1009 / 変異: C842S, C921S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG3 / プラスミド: pColaDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-RIL / 参照: UniProt: P49916, DNA ligase (ATP)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25 % polyethylene glycol 3350, 0.1 M BisTris, 0.25 M ammonium acetate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9793, 0.9748, 0.9795
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年8月16日
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97481
30.97951
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. all: 19139 / Num. obs: 19139 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.921 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.65-1.718.80.42218920.8541100
1.71-1.789.60.31318780.87199.9
1.78-1.869.60.21118950.868199.8
1.86-1.969.60.15319030.911199.8
1.96-2.089.50.11418870.985199.6
2.08-2.249.50.0919141.028199.4
2.24-2.469.60.07819030.973199.4
2.46-2.829.60.06419230.837198.8
2.82-3.559.10.06419341.023197.8
3.55-507.90.05520100.851195.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PC6

3pc6


解像度: 1.65→46.589 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / FOM work R set: 0.8969 / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.95 / 位相誤差: 16.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1981 1808 5.09 %random
Rwork0.1401 ---
obs0.143 19117 99.3 %-
all-35544 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.065 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.28 Å2 / Biso mean: 29.361 Å2 / Biso min: 12.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0337 Å20 Å2-0 Å2
2--0.0337 Å2-0 Å2
3----0.0674 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→46.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1260 0 0 171 1431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081355
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0991858
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.024498
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6491-1.69360.20811420.142625862728100
1.6936-1.74350.21041360.137926432779100
1.7435-1.79980.22281520.123525842736100
1.7998-1.86410.1861430.11625932736100
1.8641-1.93870.17781290.117126402769100
1.9387-2.0270.20591470.116725892736100
2.027-2.13380.18441610.113526122773100
2.1338-2.26750.2041590.117925662725100
2.2675-2.44260.22881170.125426222739100
2.4426-2.68840.2081340.14392619275399
2.6884-3.07730.21571350.1522580271599
3.0773-3.87680.16461410.13872556269798
3.8768-46.60720.20241120.15432546265896

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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