[日本語] English
万見
- PDB-3p35: Polo-like kinase I Polo-box domain in complex with MQSpSPL phosph... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p35
タイトルPolo-like kinase I Polo-box domain in complex with MQSpSPL phosphopeptide
要素
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
  • phosphopeptide
キーワードTRANSFERASE / phosphoprotein binding domain / Plk1
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / nuclear membrane disassembly / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Golgi inheritance / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / centriole / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of cytokinesis / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / centriolar satellite / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein ubiquitination / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Sledz, P. / Hyvonen, M. / Abell, C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2011
タイトル: From crystal packing to molecular recognition: prediction and discovery of a binding site on the surface of polo-like kinase 1
著者: Sledz, P. / Stubbs, C.J. / Lang, S. / Yang, Y.Q. / McKenzie, G.J. / Venkitaraman, A.R. / Hyvonen, M. / Abell, C.
履歴
登録2010年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: phosphopeptide
E: phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,25910
ポリマ－81,7985
非ポリマー4605
水8,755486
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7054
ポリマ－27,5212
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
E: phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7985
ポリマ－27,5212
非ポリマー2763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11690 Å2
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein kinase PLK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7561
ポリマ－26,7561
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.893, 95.828, 65.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 26755.518 Da / 分子数: 3 / 断片: Polo-box domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド phosphopeptide


分子量: 765.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 486 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M potassium formate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 / 波長: 0.9334 Å
検出器日付: 2010年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→59.13 Å / Num. all: 39026 / Num. obs: 38299 / % possible obs: 98.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UMW (chain A)

1umw


解像度: 2.09→59.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 13.586 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27315 1921 5 %RANDOM
Rwork0.20582 ---
obs0.20922 36378 98.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.922 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→59.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5452 0 30 486 5968
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225697
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.021.9747723
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3125701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.67322.996267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.85315.0291022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5511549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3131.53416
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6125528
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.86932281
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4524.52179
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.144 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 135 -
Rwork0.243 2605 -
obs--96.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.68240.0936-0.01361.87630.94231.37950.039-0.0257-0.00630.057-0.05970.0564-0.0008-0.0270.02070.02210.01230.00030.08430.0320.01948.3439.32228.629
20.95660.32670.21271.79141.13992.40820.0032-0.0582-0.04460.06540.0097-0.01120.05140.0677-0.01290.0064-0.0003-0.00110.06530.02650.011937.2386.93447.024
30.87550.15780.24612.23410.69341.10730.0085-0.01060.00380.0169-0.0008-0.0433-0.01840.0167-0.00760.02050.00250.00050.07420.0190.00587.5026.37966.351
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A375 - 590
2X-RAY DIFFRACTION2B375 - 590
3X-RAY DIFFRACTION3C375 - 590

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る