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- PDB-3p26: Crystal structure of S. cerevisiae Hbs1 protein (apo-form), a tra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p26
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Hbs1 protein (apo-form), a translational GTPase involved in RNA quality control pathways and interacting with Dom34/Pelota
要素Elongation factor 1 alpha-like protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTP/GDP binding domain / beta-barrel / translational GTPase / Dom34 / Structural Genomics / Paris-Sud Yeast Structural Genomics / YSG
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Elongation / Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / HSF1 activation / Protein methylation / ribosome disassembly / nonfunctional rRNA decay / positive regulation of translational initiation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation ...Eukaryotic Translation Elongation / Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / HSF1 activation / Protein methylation / ribosome disassembly / nonfunctional rRNA decay / positive regulation of translational initiation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / rescue of stalled ribosome / positive regulation of translation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / GTPase activity / GTP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 ...HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 1 alpha-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / Se-SAD / 解像度: 2.5 Å
データ登録者van den Elzen, A. / Henri, J. / Lazar, N. / Gas, M.E. / Durand, D. / Lacroute, F. / Nicaise, M. / van Tilbeurgh, H. / Sraphin, B. / Graille, M. / Paris-Sud Yeast Structural Genomics (YSG)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Dissection of Dom34-Hbs1 reveals independent functions in two RNA quality control pathways.
著者: van den Elzen, A.M. / Henri, J. / Lazar, N. / Gas, M.E. / Durand, D. / Lacroute, F. / Nicaise, M. / van Tilbeurgh, H. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月14日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1 alpha-like protein
B: Elongation factor 1 alpha-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,7492
ポリマ－108,7492
非ポリマー00
水4,954275
1
A: Elongation factor 1 alpha-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3751
ポリマ－54,3751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Elongation factor 1 alpha-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3751
ポリマ－54,3751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.631, 110.631, 188.115
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 1 alpha-like protein


分子量: 54374.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HBS1, YKR084C, YKR404 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32769
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris-HCl, 12% PEG 6000, 150mM NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月18日
放射モノクロメーター: Channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→34.087 Å / Num. all: 41110 / Num. obs: 39338 / % possible obs: 95.69 % / Observed criterion σ(F): 50 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / % possible all: 95.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: Se-SAD / 解像度: 2.5→34.087 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1973 5.02 %RANDOM
Rwork0.2165 ---
obs0.2193 39338 95.69 %-
all-41110 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.324 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1626 Å20 Å20 Å2
2---1.1626 Å2-0 Å2
3---2.3252 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→34.087 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6886 0 0 275 7161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067016
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.029477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7752605
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691083
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56360.33391440.26582605X-RAY DIFFRACTION95
2.5636-2.63290.33141430.25772636X-RAY DIFFRACTION96
2.6329-2.71030.32051460.2452603X-RAY DIFFRACTION96
2.7103-2.79780.31061350.23832663X-RAY DIFFRACTION96
2.7978-2.89770.36341300.23052661X-RAY DIFFRACTION97
2.8977-3.01370.29821280.23532689X-RAY DIFFRACTION97
3.0137-3.15070.29261330.23292662X-RAY DIFFRACTION96
3.1507-3.31670.25591300.2182671X-RAY DIFFRACTION97
3.3167-3.52430.27011580.21312661X-RAY DIFFRACTION96
3.5243-3.79610.2551450.19382657X-RAY DIFFRACTION95
3.7961-4.17750.25321410.19392665X-RAY DIFFRACTION95
4.1775-4.78060.20731270.1662703X-RAY DIFFRACTION95
4.7806-6.01770.24261620.20462696X-RAY DIFFRACTION95
6.0177-34.08970.26271510.22382793X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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