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- PDB-2vaf: Crystal structure of Human Cardiac Calsequestrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vaf
タイトルCrystal structure of Human Cardiac Calsequestrin
要素CALSEQUESTRIN-2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CALCIUM / GLYCOPROTEIN / POLYMORPHISM / MUSCLE PROTEIN / DISEASE MUTATION / SARCOPLASMIC RETICULUM / CRYSTAL STRUCTURE HUMAN CARDIAC CALSEQUESTRIN / METAL-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium ion sequestering activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sequestering of calcium ion / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / sarcoplasmic reticulum lumen / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of membrane repolarization / cellular response to caffeine / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity ...calcium ion sequestering activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sequestering of calcium ion / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / sarcoplasmic reticulum lumen / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of membrane repolarization / cellular response to caffeine / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of potassium ion transport / protein polymerization / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / striated muscle contraction / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of heart rate / sarcoplasmic reticulum / Stimuli-sensing channels / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calsequestrin / Calsequestrin, conserved site / Calsequestrin, middle TRX-fold domain / Calsequestrin, N-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin, C-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin / Calsequestrin signature 1. / Calsequestrin signature 2. / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Calsequestrin / Calsequestrin, conserved site / Calsequestrin, middle TRX-fold domain / Calsequestrin, N-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin, C-terminal TRX-fold domain / Calsequestrin / Calsequestrin signature 1. / Calsequestrin signature 2. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kim, E. / Youn, B. / Kemper, L. / Campbell, C. / Milting, H. / Varsanyi, M. / Kang, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Characterization of Human Cardiac Calsequestrin and its Deleterious Mutants.
著者: Kim, E. / Youn, B. / Kemper, L. / Campbell, C. / Milting, H. / Varsanyi, M. / Kang, C.
履歴
登録2007年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2007年9月11日ID: 2V0Q
改定 1.02007年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALSEQUESTRIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9981
ポリマ－43,9981
非ポリマー00
水00
1
A: CALSEQUESTRIN-2

A: CALSEQUESTRIN-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9952
ポリマ－87,9952
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
Buried area4860 Å2
ΔGint-28.8 kcal/mol
Surface area43450 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)150.650, 150.650, 227.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 CALSEQUESTRIN-2 / CALSEQUESTRIN / CARDIAC MUSCLE ISOFORM / HUMAN CARDIAC CALSEQUESTRIN


分子量: 43997.586 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 22-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: HEART / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14958

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 84.55 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.07812
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07812 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 11522 / % possible obs: 88.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 4.56

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SJI

1sji


解像度: 3.8→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 -5 %
Rwork0.274 --
obs0.274 4119 88.7 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2873 0 0 0 2873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.986
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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