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万見
- PDB-3ouw: Structure of beta-catenin with Lef-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ouw
タイトルStructure of beta-catenin with Lef-1
要素
  • Catenin beta-1
  • Lymphoid enhancer-binding factor 1
キーワードPROTEIN BINDING / Wnt/beta-catenin signaling pathway / TCF / Lef / transcription factors / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Repression of WNT target genes / forebrain neuroblast division / trachea gland development / paraxial mesoderm formation / chorio-allantoic fusion / anatomical structure regression / lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling ...Repression of WNT target genes / forebrain neuroblast division / trachea gland development / paraxial mesoderm formation / chorio-allantoic fusion / anatomical structure regression / lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / negative regulation of interleukin-4 production / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / positive regulation of granulocyte differentiation / Beta-catenin phosphorylation cascade / T cell receptor V(D)J recombination / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / negative regulation of interleukin-5 production / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of interleukin-13 production / hair cycle process / morphogenesis of embryonic epithelium / positive regulation of epithelial cell differentiation / TCF dependent signaling in response to WNT / neutrophil differentiation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / trachea morphogenesis / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / T-helper 1 cell differentiation / mesenchyme development / endoderm formation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / armadillo repeat domain binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / negative regulation of striated muscle tissue development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / mesenchymal stem cell differentiation / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / beta-catenin-ICAT complex / metanephros morphogenesis / formation of radial glial scaffolds / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / neural plate development / glial cell fate determination / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / regulation of epithelial cell differentiation / Ca2+ pathway / Schwann cell proliferation / apoptotic process involved in morphogenesis / central nervous system vasculogenesis / odontoblast differentiation / animal organ development / regulation of centriole-centriole cohesion / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / glandular epithelial cell differentiation / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ventricular compact myocardium morphogenesis / embryonic axis specification / cell development / secondary palate development / endodermal cell fate commitment / Scrib-APC-beta-catenin complex / lens morphogenesis in camera-type eye / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / beta-catenin-TCF complex / dorsal root ganglion development / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / gamma-catenin binding / synaptic vesicle clustering / acinar cell differentiation / proximal/distal pattern formation / neuron fate determination / layer formation in cerebral cortex / dorsal/ventral axis specification / positive regulation of endothelial cell differentiation / positive regulation of myoblast proliferation / establishment of blood-retinal barrier / fungiform papilla formation
類似検索 - 分子機能
CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / Beta-catenin / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group ...CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / Beta-catenin / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lymphoid enhancer-binding factor 1 / Catenin beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Weis, W.I. / Sun, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Biochemical and structural characterization of beta-catenin interactions with nonphosphorylated and CK2-phosphorylated Lef-1.
著者: Sun, J. / Weis, W.I.
履歴
登録2010年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年12月2日Group: Database references
改定 1.32015年12月9日Group: Other
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin beta-1
B: Lymphoid enhancer-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8212
ポリマ－65,8212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area22790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.93, 116.93, 214.15
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Catenin beta-1 / Beta-catenin


分子量: 58988.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnnb1, Catnb / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02248
#2: タンパク質 Lymphoid enhancer-binding factor 1 / LEF-1


分子量: 6832.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lef1, Lef-1 / プラスミド: pPROEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27782
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.76 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: well solution: 4.2% PEG 4000, 100 mM sodium citrate. protein solution: 100 uM beta-cat-arm, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→103 Å / Num. obs: 15960 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: beta-catenin arm domain from beta-catenin/phosphorylated Lef-1 structure

解像度: 2.91→44.94 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 630 3.95 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs-15960 95.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.127 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.7144 Å2-0 Å20 Å2
2---16.7144 Å2-0 Å2
3---33.4288 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3963 0 0 0 3963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084018
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1915449
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5481486
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068668
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.91-3.19960.3287450.30423310X-RAY DIFFRACTION82
3.1996-3.66240.34351090.25084002X-RAY DIFFRACTION99
3.6624-4.61350.22011880.1763971X-RAY DIFFRACTION100
4.6135-44.94460.25232880.17324047X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3934-0.04820.07630.5065-0.16620.066-0.27260.71160.0608-0.28740.1219-0.08860.3735-0.26890.16160.6825-0.40330.09271.29730.20370.37731.548234.1569-44.939
20.95140.1124-0.61820.9345-0.11061.0796-0.01840.14620.1958-0.2016-0.00890.4357-0.04780.0167-0.0045-0.2299-0.02990.23630.03190.0394-0.1238-23.749438.74495.1104
31.6152-0.4833-0.31821.5077-0.29310.2516-0.06450.26390.49160.24850.19780.1581-0.0947-0.1034-0.12590.28430.088-0.02110.31120.14870.5404-28.722233.88579.6978
40.1660.2648-0.0260.4235-0.04870.04390.0670.0076-0.001-0.02840.1006-0.0055-0.0037-0.1162-0.15950.4243-0.07260.04020.5440.26560.86865.70240.7864-27.2546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 157:236)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 237:664)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESID 11:25)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 48:60)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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