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- PDB-3oom: Crystal structure of the ACVR1 kinase domain in complex with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oom
タイトルCrystal structure of the ACVR1 kinase domain in complex with the imidazo[1,2-b]pyridazine inhibitor K00507
要素Activin receptor type-1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Protein Kinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / endocardial cushion formation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / cellular response to BMP stimulus / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / positive regulation of intracellular signal transduction / peptide hormone binding / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / osteoblast differentiation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-507 / PHOSPHATE ION / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Allerston, C. ...Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Allerston, C. / Krojer, T. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the ACVR1 kinase domain in complex with the imidazo[1,2-b]pyridazine inhibitor K00507
著者: Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Allerston, C. / Krojer, T. / von Delft, F. / Weigelt, J. / ...著者: Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Cooper, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Petrie, K. / Alfano, I. / Gileadi, O. / Fedorov, O. / Allerston, C. / Krojer, T. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,99519
ポリマ－34,5381
非ポリマー1,45718
水4,972276
1
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子

A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,99038
ポリマ－69,0752
非ポリマー2,91536
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area1460 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area26610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.400, 88.030, 138.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-142-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / Activin ...Activin receptor type I / ACTR-I / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 34537.633 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (UNP residue 201-499) / 変異: Q207D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2 / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-507 / 1-{3-[6-(tetrahydro-2H-pyran-4-ylamino)imidazo[1,2-b]pyridazin-3-yl]phenyl}ethanone


分子量: 336.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20N4O2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Na/K PO4, 10% ethylene glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月20日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→69.48 Å / Num. all: 24449 / Num. obs: 24402 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.559 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 3411 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H9R

3h9r


解像度: 2→41.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 8.378 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IN REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23095 1237 5.1 %RANDOM
Rwork0.16599 ---
obs0.16937 23165 99.09 %-
all-24402 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.314 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20 Å2
2--1.95 Å20 Å2
3----1.71 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2374 0 95 276 2745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222584
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6851.9833489
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9033.0024289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1345310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.02423.982113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32215435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9171516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212797
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02505
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 68 -
Rwork0.282 1588 -
obs--93.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8451-0.5098-0.42081.1185-0.49192.01730.0318-0.02510.03970.0084-0.02950.0442-0.1666-0.2262-0.00230.08370.03410.00270.11720.01250.05851.876826.726623.7687
24.8017-0.1935-2.32361.0317-0.27042.2862-0.00750.18830.08590.05920.0597-0.0252-0.2964-0.4026-0.05220.1120.05870.01940.14710.0090.02313.492128.399525.5476
30.2451-0.0439-0.23470.18470.14281.23530.01450.02180.05050.03180.01560.0189-0.1698-0.0173-0.03010.05660.00170.0030.06430.01690.04216.538725.802618.3211
40.28640.0051-0.05780.1523-0.10650.67090.00450.0372-0.03140.01450.00510.0170.07990.095-0.00960.03940.01810.00490.06080.0010.045319.258512.146314.93
50.2020.53590.10031.9139-0.67271.84630.0210.0491-0.02570.0162-0.0645-0.09580.07560.41930.04340.01060.0355-0.00040.14020.00790.041531.271115.47616.9115
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A202 - 257
2X-RAY DIFFRACTION2A258 - 276
3X-RAY DIFFRACTION3A277 - 334
4X-RAY DIFFRACTION4A335 - 474
5X-RAY DIFFRACTION5A475 - 499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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