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- PDB-3obq: Crystal Structure of the Tsg101 UEV domain in complex with a huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3obq
タイトルCrystal Structure of the Tsg101 UEV domain in complex with a human HRS PSAP peptide
要素
  • Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate
  • Tumor susceptibility gene 101 protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Protein Transprot / Ubiquitin Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of membrane repair / ESCRT-0 complex / positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / membrane invagination / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / viral budding ...Inhibition of membrane repair / ESCRT-0 complex / positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / membrane invagination / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / viral budding / phagocytic vesicle lumen / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of exosomal secretion / RHOBTB3 ATPase cycle / protein targeting to lysosome / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / endocytic recycling / Flemming body / protein localization to membrane / virion binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / endosomal transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / endosome to lysosome transport / viral budding via host ESCRT complex / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / regulation of protein catabolic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOU GTPase cycle / viral release from host cell / autophagosome maturation / keratinocyte differentiation / multivesicular body / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / phosphatidylinositol binding / negative regulation of angiogenesis / HCMV Late Events / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / ubiquitin binding / macroautophagy / regulation of cell growth / EGFR downregulation / Late endosomal microautophagy / Negative regulation of MET activity / Budding and maturation of HIV virion / protein modification process / receptor internalization / calcium-dependent protein binding / transcription corepressor activity / late endosome membrane / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / early endosome / lysosome / regulation of cell cycle / endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / cell division / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate, helical domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. ...Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate, helical domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / ENTH/VHS / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / Tumor susceptibility gene 101 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Im, Y.J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Crystallographic and Functional Analysis of the ESCRT-I /HIV-1 Gag PTAP Interaction.
著者: Im, Y.J. / Kuo, L. / Ren, X. / Burgos, P.V. / Zhao, X.Z. / Liu, F. / Burke, T.R. / Bonifacino, J.S. / Freed, E.O. / Hurley, J.H.
履歴
登録2010年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年5月27日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3792
ポリマ－17,3792
非ポリマー00
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.654, 45.126, 87.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tumor susceptibility gene 101 protein / ESCRT-I complex subunit TSG101


分子量: 16501.195 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal UEV domain (UNP residues 2 to 145) / 変異: 43VFNDGS48 -> GTG / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSG101 / プラスミド: pGST-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star / 参照: UniProt: Q99816
#2: タンパク質・ペプチド Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / Protein pp110 / Hrs


分子量: 878.022 Da / 分子数: 1 / 断片: PSAP sequence (nonapeptide) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14964
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ENGINEERED MUTATION 43VFNDGS48 -> GTG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES-NaOH (pH 7.5), 25% PEG 3350, 0.2M Sodium Nitrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. all: 26634 / Num. obs: 25924 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 28.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1265 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F0R

2f0r


解像度: 1.4→31.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 815094.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1289 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.21 27186 --
obs0.207 25897 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.5815 Å2 / ksol: 0.34091 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.77 Å20 Å2
3---0.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→31.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1195 0 0 198 1393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 218 5.2 %
Rwork0.242 3965 -
obs--94.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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