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- PDB-3oai: Crystal structure of the extra-cellular domain of human myelin pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oai
タイトルCrystal structure of the extra-cellular domain of human myelin protein zero
要素Maltose-binding periplasmic protein, Myelin protein P0
キーワードMEMBRANE PROTEIN / CELL ADHESION / Schwann cell membrane protein / Immunoglobulin-folding / intercelluar adhesion / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


cell aggregation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...cell aggregation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / myelination / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / myelin sheath / outer membrane-bounded periplasmic space / chemical synaptic transmission / periplasmic space / synapse / DNA damage response / structural molecule activity / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Myelin protein P0, C-terminal / Myelin P0 protein, conserved site / Myelin-PO cytoplasmic C-term p65 binding region / Myelin P0 protein signature. / Myelin P0 protein-related / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein ...: / Myelin protein P0, C-terminal / Myelin P0 protein, conserved site / Myelin-PO cytoplasmic C-term p65 binding region / Myelin P0 protein signature. / Myelin P0 protein-related / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltodextrin-binding protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Myelin protein P0
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Liu, Z. / Wang, Y. / Brunzelle, J. / Kovari, I.A. / Sohi, J. / Kamholz, J. / Kovari, L.C.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of the extracellular domain of human myelin protein zero.
著者: Liu, Z. / Wang, Y. / Yedidi, R.S. / Brunzelle, J.S. / Kovari, I.A. / Sohi, J. / Kamholz, J. / Kovari, L.C.
履歴
登録2010年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Myelin protein P0
B: Maltose-binding periplasmic protein, Myelin protein P0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,4164
ポリマ－112,7322
非ポリマー6852
水9,080504
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, Myelin protein P0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7082
ポリマ－56,3661
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein, Myelin protein P0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7082
ポリマ－56,3661
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.900, 54.886, 146.069
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Myelin protein P0


分子量: 56365.797 Da / 分子数: 2
断片: UNP D3QK41_ECOCB residues 27-392, UNP MYP0_HUMAN residues 30-150)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: D3QK41, UniProt: P25189, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.49 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 11.1
詳細: 40% PEG 8000, 0.1 M KSCN, 0.1 M Tris, pH 11.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年6月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 77053 / Num. obs: 77053 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.087
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2-2.071100
2.07-2.151100
2.15-2.251100
2.25-2.371100
2.37-2.52199.9
2.52-2.71199.7
2.71-2.99199.8
2.99-3.42199.7
3.42-4.31199.7
4.31-30199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 5.463 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25227 2895 5.1 %RANDOM
Rwork0.18296 ---
all0.18643 77053 --
obs0.18643 53992 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.189 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20.01 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7662 0 46 504 8212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227912
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.95510752
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.9965972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.73825.419358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.653151290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.961520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.21166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216034
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1161.54852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9627812
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.10833056
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8364.52940
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 193 -
Rwork0.215 3919 -
all-4112 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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