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- PDB-3o3c: Glycogen synthase basal state UDP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o3c
タイトルGlycogen synthase basal state UDP complex
要素Glycogen [starch] synthase isoform 2
キーワードTRANSFERASE / glycogen synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycogen synthesis / glycogen binding / glycogen(starch) synthase / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / glycogen granule / glycogen biosynthetic process / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F1FO ATP Synthase / F1FO ATP Synthase - #10 / Glycogen synthase / Glycogen synthase / Glycogen Phosphorylase B; / Helix non-globular / Special / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glycogen [starch] synthase isoform 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.512 Å
データ登録者Baskaran, S. / Hurley, T.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for glucose-6-phosphate activation of glycogen synthase.
著者: Baskaran, S. / Roach, P.J. / Depaoli-Roach, A.A. / Hurley, T.D.
履歴
登録2010年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen [starch] synthase isoform 2
B: Glycogen [starch] synthase isoform 2
C: Glycogen [starch] synthase isoform 2
D: Glycogen [starch] synthase isoform 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,12419
ポリマ－328,4514
非ポリマー2,67315
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12940 Å2
ΔGint-227 kcal/mol
Surface area96370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.586, 167.209, 121.251
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glycogen [starch] synthase isoform 2


分子量: 82112.750 Da / 分子数: 4 / 変異: R580A, R581A, R583A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GSY2, YLR258W, L8479.8 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P27472, glycogen(starch) synthase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
配列の詳細AUTHORS SEQUENCE MATCHES WITH GENBANK ENTRY CODE AAA88716. SEE SEQADV REMARK.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris pH 8.0, 20% PEG 3500, 200 mM LI2SO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.01 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.51→50 Å / Num. all: 46849 / Num. obs: 46381 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
3.51-3.572.70.44492.7
3.57-3.642.90.40595.9
3.64-3.713.10.37297.1
3.71-3.783.40.32798.5
3.78-3.863.50.3198.7
3.86-3.953.60.2699.4
3.95-4.053.50.23799.7
4.05-4.163.60.299.8
4.16-4.283.60.17699.9
4.28-4.423.60.16399.9
4.42-4.583.60.14899.9
4.58-4.763.60.131100
4.76-4.983.60.12299.8
4.98-5.243.70.11899.9
5.24-5.573.70.11699.9
5.57-63.80.108100
6-6.63.80.094100
6.6-7.553.80.072100
7.55-9.513.80.059100
9.51-503.70.06599.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NAZ

3naz


解像度: 3.512→48.288 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: -0 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 2384 5.15 %
Rwork0.2194 --
obs0.2209 46330 50.18 %
all-46849 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.342 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.0952 Å20 Å26.0125 Å2
2--20.0738 Å20 Å2
3----16.9786 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.512→48.288 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19692 0 155 0 19847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00920300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11427502
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8187340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0762984
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053532
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5123-3.5840.33261130.30982373X-RAY DIFFRACTION46
3.584-3.66190.30361290.29792519X-RAY DIFFRACTION49
3.6619-3.7470.26941240.27282530X-RAY DIFFRACTION49
3.747-3.84070.27751440.27462586X-RAY DIFFRACTION50
3.8407-3.94450.24991510.25552566X-RAY DIFFRACTION50
3.9445-4.06050.26991570.2482585X-RAY DIFFRACTION50
4.0605-4.19150.25211490.23462609X-RAY DIFFRACTION50
4.1915-4.34120.24871390.22622592X-RAY DIFFRACTION51
4.3412-4.51490.29121630.21332585X-RAY DIFFRACTION51
4.5149-4.72020.23751300.20672610X-RAY DIFFRACTION51
4.7202-4.96890.22131360.19022612X-RAY DIFFRACTION51
4.9689-5.27980.23741580.19822624X-RAY DIFFRACTION51
5.2798-5.68690.23581450.20312607X-RAY DIFFRACTION51
5.6869-6.25810.26611250.20992627X-RAY DIFFRACTION51
6.2581-7.16110.22121430.19022630X-RAY DIFFRACTION51
7.1611-9.01270.19171270.15982642X-RAY DIFFRACTION51
9.0127-48.29210.21421510.19052649X-RAY DIFFRACTION51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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