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- PDB-4qlb: Structural Basis for the Recruitment of Glycogen Synthase by Glyc... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4qlb | ||||||
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Title | Structural Basis for the Recruitment of Glycogen Synthase by Glycogenin | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE / protein-protein complex / glycosyltransferase / GT-B fold / Rossmann fold domain / glycogen synthesis / glycogenin | ||||||
Function / homology | ![]() Glycogen synthesis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / striated muscle dense body / glycogen(starch) synthase / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / glycogen (starch) synthase activity / glycogen biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zeqiraj, E. / Judd, A. / Sicheri, F. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for the recruitment of glycogen synthase by glycogenin. Authors: Zeqiraj, E. / Tang, X. / Hunter, R.W. / Garcia-Rocha, M. / Judd, A. / Deak, M. / von Wilamowitz-Moellendorff, A. / Kurinov, I. / Guinovart, J.J. / Tyers, M. / Sakamoto, K. / Sicheri, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 915.7 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 525.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 88 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 118.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3nazS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 76691.227 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: glycogen synthase / Mutation: none Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 4116.446 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: glycogenin (residues 268-302) / Mutation: none / Source method: obtained synthetically Details: This sequence of gyg-1 (amino acids 268-302) occurs naturally in C. elegans Source: (synth.) ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.75 Å3/Da / Density % sol: 55.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.25 Details: 100 mM bis-Tris propane (pH 7.25), 200 mM NaSO4 and 22% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 31, 2011 Details: Mirrors - Bent cylinders, Stripes of Pt, Rh and clear |
Radiation | Monochromator: Cryo-Cooled double crystal - Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. all: 106616 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 55.052 Å2 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 10.83 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.67 Å / Redundancy: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / Num. unique all: 26837 / Rsym value: 1.244 / % possible all: 97.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3NAZ Resolution: 2.6→49.112 Å / SU ML: 0.35 / Isotropic thermal model: isotropic + TLS / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 25.51 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→49.112 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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